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生物化学练习题(4)

来源:网络收集 时间:2018-11-22 下载这篇文档 手机版
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24、唾液淀粉酶经透析后,水解淀粉能力显著降低,其主要原因是:

a、酶蛋白变性 b、失去Cl c、失去辅酶 d、酶含量减少 e、酶的活性下降 25、根据米氏方程,不符合[S]与Km与关系的是

a、当[S]>>Km时,反应速度与底物浓度无关,成零级反应

b、当[S]<< Km时,反应速度与底物浓度成正比,反应成一级反应 c、当 [S]= Km时,V=Vmax/2 d、度量二者的单位是相同的 e、当[S]= Km/3时,V=67%Vmax

26、酶的不可逆性一致的机制是:

a、使酶蛋白变性

b、与酶的催化部位以共价键结合 c、使酶降解

d、与酶作用的底物以共价键结合 27、、米氏常数:

a、随酶浓度的增加而增大 b、随酶浓度的增加而减小 c、随底物浓度的增加而增大 d、是酶的特征性常数 28、、下列哪种辅酶结构中不含腺苷酸残基:

a、FAD b、NADP+ c、辅酶Q d、辅酶A 29、酶的专一性决定于:

a、金属离子 b、酶的辅助因子 c、酶蛋白 d、必需基团 e、以上都不是 30、如果某酶催化反应的底物浓度等于1/2Km时,那么反应的初速度是:

a、0.25Vmax b、0.33Vmax c、0.50Vmax d、0.67Vmax e、0.75Vmax 31、丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于:

a、反馈抑制 b、底物抑制

c、竞争性可逆抑制 d、非竞争性可逆抑制 e、反竞争性可逆抑制

二、填空题

1、使酶具有高催化效应的因素是 、 、 、 和 。

2、全酶由 和 组成。 3、酶对 的 性称为酶的专一性,一般可分为 和 。 4、磺胺类药物能抑制细菌生长,因为它是 的结构类似物,能 性地 抑制 酶活性。

5、pH对酶活力的影响有 和 。

6、目前认为酶促反应的机理是 。

7、如果一个酶对A、B、C三种底物的米氏常数分别为Kma、Kmb和Kmc,且

Kma>Kmb>Kmc,则此酶的最适底物是 ,与酶亲和力最小的底物是 。

8、影响酶促反应速度的因素有 。

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9、米氏方程为 。

10、酶的专一性分为两大类 和 。

11、酶与底物的亲和关系是以米氏常数为依据,用双倒数作图法求Km和Vmax时,横 坐标为 ,纵坐标为 。

三、判断题

1、一般酶和底物大小差不多。

2、酶的分类是依据其催化反应类型。 3、酶影响它所催化反应的平衡。 4、酶原激活作用是不可逆的。

5、同工酶是指催化一类化学反应的一类酶

6、在酶已被饱和的情况下,底物浓度的增加能使酶促反应初速度增加 7、当复合物[ES]的量增加时,酶促反应速度也增加。

8、在极低底物浓度时,酶促反应初速度与底物浓度成正比。

9、如已知在给定酶浓度时的Km和Vmax,则可计算在任何底物浓度时的酶促反应初速度。

10、辅酶是酶的一个类型,而辅基是辅助酶起作用的基团。 11、1/Km愈大,表明酶与底物的亲和力越小。

12、变构剂与酶的催化部位结合后使酶的构象改变,从而改变酶的活性,称为酶的变构作用。

13、酶促反应速度为最大反应速度90%的底物浓度与最大反应速度50%的底物浓度之 比值总是9,而与Vmax和Km绝对值无关。

14、Km值是酶的一种特征常数,有的酶虽可以有几种底物,但其Km值都是固定不变的。

15、酶分子除活性中心部位和必需基团外,其他部位对酶的催化作用是不必需的。 16、当[S]≤[E]时酶促反应的速度与底物浓度无关。

17、在底物浓度为限制因素时,酶促反应速度随时间而减小。 18、辅酶和辅基都是酶活性不可少的部分,他们与酶促反应的性质有关,与专一性无关。 19、所有的酶在生理pH时活性都最高。 20、别构酶都是寡聚酶。

21、酶的化学本质是蛋白质,但并非所有的蛋白质都是酶。 22、迄今为止发现的酶的化学本质都是蛋白质。

23、酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。 24、Km是酶的特征常数,只与酶的性质有关,与酶浓度无关。 25、Kcat/Km比值能用来测定一种酶对它不同底物的优先权。 26、一种酶对它底物的Km与该底物的浓度无关。 27、酶促反应的初速度与底物浓度无关。

28、当底物处于饱和水平时,酶促反应的速度与酶浓度成正比。

29、在非竞争性抑制剂存在下,加入足够量的底物,酶促反应能够达到正常Vmax。

四、名词解释

酶、酶的活性中心、变构酶、酶活力、酶的比活力、酶的转换数、同功酶

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五、问答及计算题

1、试简述Km的意义及应用。

2、当[S]=0.5Km;[S]=4Km;[S]=9Km;[S]=99Km时,计算V占Vmax的百分比。

-4

3、某一个酶的Km=24×10mol/L,当[S]=0.05mol/L时测得V=128μmol/L.min,计算

-4

出底物浓度为10mol/L时初速度。

4、什么是酶的活性中心?底物结合部位、催化部位和变构部位之间有什么关系? 5、请简要说明Fisher提出的“锁钥学说”和Koshland提出的“诱导契合假说”的主要内容。

6、举例说明同工酶存在的生物学意义。

7、绝大多数酶溶解在纯水中会失活,为什么?

8、以下表所列数据,用作图法求某酶促反应的Km和Vmax值 [S] mmol/L 1.5 2.0 3.0 4.0 8.0 16.0 1/[S] 0.67 0.50 0.33 0.25 0.13 0.06 V μmol/L/min 0.21×10-3 0.24×10-3 0.28×10-3 0.33×10-3 0.40×10-3 0.45×10-3 1/V 4.76×103 4.17×103 3.57×103 3.03×103 2.50×103 2.22×103 9、称取25mg蛋白酶配成25ml酶液。其0.1ml酶液在1小时分解酪蛋白产生1500μg 酪氨酸。另取2ml酶液,用凯氏定氮法测得其蛋白氮含量为0.2mg。若以每分钟产生1μg酪氨酸的酶量为1个酶活力单位,据以上数据,求:

(1)1ml酶液的蛋白质含量和酶活力 (2)比活力

(3)1克酶制剂的总蛋白含量和总活力

10、试述TPP、FAD、FMN、NAD、NADP、CoA的分子组成及生物化学功能。 11、维生素B6叶酸和维生素C在体内有何重要作用?

12、指出下列症状分别是由于哪种(些)维生素缺乏引起的?(1)脚气病(2)坏血病(3)佝偻 病(4)干眼病(5)蟾皮病(6)软骨病(7)新生儿出血(8)巨红细胞贫血

13、把鸡蛋保存在冰箱4—6周而不会损坏。但是将去除卵清的卵黄保存冰箱中时,很 快就变坏了。

(1)什么原因会引起损坏?(2)为什么卵清能防止卵黄损坏?(3)这种保护方式对鸟类来说,其生物学上的优点是什么?

14、某细菌在营养上需要叶酸。但是,如果该细菌生长的培养基含有A和T,在叶酸 缺乏的情况下,它也能很快生长。分析这样的培养基,表明以这种方式生长的细菌缺乏叶酸。为什么细菌需要叶酸?为什么A和T加入到培养基中能取消这种需要?

15、巨红细胞性贫血是一种由于DNA合成的速度降低而导致红细胞成熟缓慢所致的疾 病。红细胞不正常变大(巨红细胞),容易破裂。叶酸的缺乏为什么会引起该病症的发生?

16、新掰下的玉米的甜味是由于玉米粒中的糖浓度高。可是掰下的玉米贮存几天后就不那么甜了,因为50%糖已经转化为淀粉了。如果将新鲜玉米去掉外皮后浸入沸水几分钟,然后于冷水中冷却,储存在冰箱中可保持其甜味。这是什么道理?

17、人对烟酸(尼克酸)的需要量为每天 7.5毫克。当饮食中给予足量的色氨酸时,尼 克酸的需要量可以降低。由此观察,尼克酸与色氨酸的代谢有何联系?当饮食是以玉米为主食,而肉类很少时,人们易得癞皮病,为什么这种情况会导致尼克酸缺乏,你能给予说明吗?

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第三章《酶与维生素》参考答案

一、选择题

a、d、b、a、c、 c、d、a、d、b、 b、d、a、b、a、 c、b、b、c、c d、c、b、b、e b、d、c、c、b c

二、填空题

1、酸碱催化、共价催化、邻近定向效应、张力和形变、微环境的影响 2、酶蛋白、辅因子

3、底物、选择、立体异构专一性、结构专一性 4、对氨基苯甲酸、竞争、二氢叶酸合成酶 5、影响酶和底物的基团解离、使酶变性 6、通过诱导契合过程来降低反应的活化能 7、C、A

8、[S]、[E]、pH、温度、激活剂、抑制剂 9、V=Vmax[S]/(Km+[S])

10、结构专一性和立体异构专一性 11、1/[S]、1/V

三、判断题

×、+、×、+、×、 ×、+、×、+、×、 ×、×、+、×、×、 ×、+、+、×、+、 +、×、×、+、+、 +、×、+、×

四、名词解释

酶:是生物活细胞所产生的以蛋白质为主要成分的生物催化剂。

或:酶是一类有活细胞产生的,具有高效催化活性和高度专一性的特殊蛋白质。 或:酶是一种高效能、高专一性、高度可变性的高分子有机催化剂。

酶的活性中心:酶分子中直接和底物结合,并和酶催化作用直接相关的部位。

或酶分子中与底物直接结合并使之转变出产物的小区。

别构酶(变构酶):具有别构作用的酶。

酶活力:也称酶活性,指酶催化一定化学反应的能力,是酶特性的一大指标。 酶的比活力:指每mg酶蛋白(制剂)所含的酶的活力单位数。 酶的转换数:每秒钟每个酶分子转换底物的μmol数。

同功酶:指能催化同一种化学反应,但其酶蛋白本身的分子结构、组成有所不同的一组酶。

五、问答及计算题

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1、Km的意义

(1)物理意义:当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。单位:mol/L (2)Km对于酶促反应来说,它不代表某一步反应的物理常数。

(3)Km值是酶的特性常数,只与酶的性质有关,而与酶的浓度无关。

(4)Km可近似表示酶与底物的亲和力。因为Km=(k2 + k3)/ k1,那么当k2 >> k3时,Km≈k2/ k1,此时:

A:如果k2 >> k1,Km很大,表示ES的解离大于形成,说明E与S亲和力弱; B:如果k2 << k1,Km很小,表示ES的形成大于解离,说明E与S亲和力强。

(5)在已知Km时,应用米式方程,可计算任意底物浓度时的反应速度,或任意反应 速度下的底物浓度。

(6)Km值可以帮助推断某一代谢反应的方向和途径。

2、33.3%Vmax 80%Vmax 90%Vmax 99%Vmax

3、因为:V=(Vmax×[S])/([S]+Km)

-6-4

128×10=(Vmax×0.05)/(0.05+24×10)

-6

Vmax=134×10mol/L

-4

当[S]=1×10mol/L时

V=(Vmax×[S])/([S]+Km)

-6-4-4-4

=(134×10×1×10)/(1×10+24×10)

-6

=5.36×10mol/L.MIN =5.36μmol/L.min

4、活性中心的概念:酶分子中直接和底物结合,并和酶催化作用直接相关的部位。

或酶分子中与底物直接结合并使之转变出产物的小区。

酶活性中心包括底物结合部位和催化部位。

底物结合部位是指酶分子中能与底物结合的活性基团所在的部位,与酶促反应的底物特异性有关。

催化部位是指酶分子中使底物转变为产物的活性基团所在的部位,与酶促反应的类型有关。

别构部位是指效应物与酶分子结合的部位,两者结合后酶蛋白的构象发生变化,引起酶活性改变。

5、(1)锁钥学说

底物分子或底物分子的一部分象钥匙一样,专一地插入到酶的活性中心部位,使底物分子进行化学反应的部位与酶分子具催化功能的必需基团之间,在结构上具有紧密的互补关系。

缺陷:认为酶作用过程中,酶分子结构固定不变。不能解释酶的专一性的所有现象。例如如酶分子发生微小变化即不能催化。

(2)诱导契合学说

当酶分子与底物分子接近时,酶蛋白受底物分子诱导,构象发生有利于与底物结合的变化,酶与底物在此基础上互补契合,进行反应。

X射线衍射实验结果支持这一假说。

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