高中生物 必修一疑点问题汇总

溶酶体的主要作用消化作用，是细胞内的消化器官，细胞自溶，防御以及对某些物质的利用均与溶

酶体的消化作用有关。

细胞内消化：对高等动物而言细胞的营养物质主要来源于血液中的水分子物质，而一些大分子物质通过内吞作用进入细胞，如内吞低密脂蛋白获得胆固醇，对一些单细胞真核生物，溶酶体的消化作用就更

为重要了。

细胞凋亡：个体发生过程中往往涉及组织或器官的改造或重建，如昆虫和蛙类的变态发育等等。这一过程是在基因控制下实现的，称为程序性细胞死亡，注定要消除的细胞以出芽的形式形成凋亡小体，被

巨噬细胞吞噬并消化。

自体吞噬：清除细胞中无用的生物大分子，衰老的细胞器等，如许多生物大分子的半衰期只有几小

时至几天，肝细胞中线粒体的平均寿命约10天左右。

防御作用：如巨噬细胞可吞入病原体，在溶酶体中将病原体杀死和降解。

参与分泌过程的调节，如将甲状腺球蛋白降解成有活性的甲状腺素。

形成精子的顶体：顶体相当于一个化学钻，可溶穿卵子的皮层，使精子进入卵子。

三、溶酶体的发生

初级溶酶体是在高尔基体以出芽的形式形成的。

内质网上核糖体合成溶酶体蛋白→进入内质网腔进行N-连接的糖基化修饰→进入高尔基体Cis面膜囊→N-乙酰葡糖胺磷酸转移酶识别溶酶体水解酶的信号斑→将N-乙酰葡糖胺磷酸转移在1~2个甘露糖残基上→在中间膜囊切去N-乙酰葡糖胺形成M6P配体→与trans膜囊上的受体结合→选择性地包装成初级溶

酶体。

四、溶酶体与疾病

1．矽肺：二氧化硅尘粒（矽尘）吸入肺泡后被巨噬细内吞噬，含有矽尘的吞噬小体与溶酶体合并成为次级溶酶体。二氧化硅的羟基与溶酶体膜的磷脂或蛋白形成氢键，导致吞噬细胞溶酶体崩解，细胞本身也被破坏，矽尘释出，后又被其他巨噬细内吞噬，如此反复进行。受损或已破坏的巨噬细胞释放“致纤维化

因子”，并激活成纤维细胞，导致胶原纤维沉积，肺组织纤维化。

2．肺结核：结核杆菌不产生内、外毒素，也无荚膜和侵袭性酶。但是菌体成分硫酸脑苷脂能抵抗胞内的溶菌杀伤作用，使结核杆菌在肺泡内大量生长繁殖，导致巨噬细胞裂解，释放出的结核杆菌再被吞噬

而重复上述过程，最终引起肺组织钙化和纤维化。

3．各类贮积症：贮积症是由于遗传缺陷引起的，由于溶酶体的酶发生变异，功能丧失，导致底物在

溶酶体中大量贮积，进而影响细胞功能，常见的贮积症主要有以下几类。

台-萨氏综合征：要叫黑蒙性家族痴呆症，溶酶体缺少氨基已糖酯酶A，导致神经节甘脂GM2积累，影响细胞功能，造成精神痴呆，2~6岁死亡。患者表现为渐进性失明、病呆和瘫痪，该病主要出现在犹太

人群中。

II型糖原累积病：溶酶体缺乏α-1,4-葡萄糖苷酶，糖原在溶酶体中积累，导致心、肝、舌肿大和骨骼

肌无力。属常染色体缺陷性遗传病，患者多为小孩，常在两周岁以前死亡。

Gaucher病：又称脑苷脂沉积病,是巨噬细胞和脑神经细胞的溶酶体缺乏β- 葡萄糖苷酶造成的。大量的葡萄糖脑苷脂沉积在这些细胞溶酶体内,巨噬细胞变成Gaucher 细胞，患者的肝、脾、淋巴结等肿大，

中枢神经系统发生退行性变化，常在1岁内死亡。

细胞内含物病：一种更严重的贮积症，是N-乙酰葡糖胺磷酸转移酶单基因突变引起的。由于基因突变，高尔基体中加工的溶酶体前酶上不能形成M6P分选信号，酶被运出细胞。这类病人成纤维细胞的溶酶体中没有水解酶，导致底物在溶酶体中大量贮积，形成所谓的“包涵体”。另外这类病人肝细胞中有正常的

溶酶体，说明溶酶体形成还具有M6P之外的途径。

4．类风湿性关节炎

溶酶体膜很易脆裂，其释放的酶导致关节组织损伤和发炎。

高尔基体能合成纤维素

事实上，植物细胞中的高尔基体确合成多糖的能力。高尔基体合成和分泌多种多糖，包括果胶物质和其他非纤维素的多糖。但纤维素的合成却是一个例外，它不是在高尔基体中进行的，多数植物细胞的纤维素是由细胞膜外侧的纤维素合成酶合成的。

翟中和、王喜中、丁明孝主编《细胞生物学》（高等教育出版社，2000年8月第1版，2002年印刷）。该书P179：“估计构成植物细胞典型初生壁的过程就涉及数百种酶。除少数酶其共价结合在细胞壁上外，多数酶都存在于内质网和高尔基体中，其中一个例外是多数植物细胞的纤维素是由细胞膜外侧的纤维素合成酶合成的。

1 蛋白质的结构上看

通常将蛋白质的结构分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构

1).蛋白质的一级结构：又称为初级结构或化学结构，是指蛋白质分子中，由肽键连接起来的各种氨基酸的排列顺序。目前可以运用氨基酸自动分析仪和氨基酸顺序自动分析仪，对蛋白质的一级结构进行测定。

2).蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。近些年来，通过研究知道，蛋白质分子的多肽链本身一般不是全部以松散的线形分子状态存在于生物体内的，而是部分卷曲、盘旋成螺旋状(一般呈所谓α螺旋)，或折叠成片层状(又称β折叠)，或呈β回折(发夹回折、U形转折)，或呈无规则卷曲。蛋白质的二级结构主要依靠氢键来维持结构的稳定性。

3).蛋白质的三级结构：具有二级结构的肽链，按照一定方式进一步卷曲、盘绕、折叠成一种看来很不规则，而实际上有一定规律性的三维空间结构，叫做三级结构。这些肽链所以会卷曲、盘绕、折叠，主要是因为肽链的侧链之间的相互作用。

4).蛋白质的四级结构：具有三级结构的蛋白质分子，通过一些非共价键结合起来，而成为具有生物功能的蛋白质大分子，就是蛋白质的四级结构。构成蛋白质功能单位的每条肽链，称为亚基。亚基虽然只具有二、三级结构，但是在单独存在时并没有生物活力，只有完整的四级结构才具有生物活力。例如，磷酸化酶是由2个亚基构成的，马血红蛋白是由4个不同的亚基(2个α肽链，2个β肽链)构成的，谷氨酸脱氢酶是由6个相同的亚基构成的。 2 内质网的功能上看

粗面型内质网的表面所附着的核糖体(也叫核糖核蛋白体)是合成蛋白质的场所，新合成的蛋白质就进入内质网的囊腔内。粗面型内质网既是新合成的蛋白质的运输通道，又是核糖体附着的支架。

从上面分析，可以推出内质网对与蛋白质的二级及以上结构的合成起关键作用，所以也可以说内质网（粗面）是合成蛋白质场所。 细菌中蛋白质的越膜

细胞的内膜蛋白，外膜蛋白和周质蛋白是怎样越过内膜而到其目的地的呢？绝大多数越膜蛋白的N端都具有大约15-30个以疏水氨基酸为主的N端信号序列或称信号肽。信号肽的疏水段能形成一段α螺旋结构。在信号序列之后的一段氨基酸残基也能形成一段α螺旋，两段α螺旋以反平行方式组成一个发夹结构，很容易进入内膜的脂双层结构，一旦分泌蛋白质的N端锚在膜内，后续合成的其它肽段部分将顺利通过膜。疏水性信号肽对于新生肽链跨膜及把它固定的膜上起一个拐掍作用。之后位于内膜外表面的信号肽酶将信号肽序列切除。当蛋白质全部翻译出来后，羧端穿过内膜，在周质中折叠成蛋白质的最终构象（见下图）。

二、真核生物蛋白质的分泌

真核生物不但有细胞核、细胞质和细胞膜，而且还有许多膜性结构的细胞器，在细胞须内合成的蛋白质怎样的到达细胞的不同部位呢？了解比较清楚的是分泌性蛋白质的转运。

像原核细胞一要，真核细胞合成的蛋白质N端也有信号肽也能形成两个α-螺旋的发夹结构，这个结构可插入到内质网的膜中，将正在合成中的多肽链带和内质网内腔。80年代中期在胞浆中发现一种由小分子RNA和蛋白质共同组成的复合物，它能特异地与信号肽识别而命名为信号肽识别颗粒。它的作用是识别信号肽与核糖体结合并暂时阻断多肽链的合成。内质网外膜上的SRP受体，当ARP与受体结合后，信号肽就可插入内质网进入内腔，被内质网内膜壁上的信号肽酶水解除去SRP与受体结合后，信号肽就可插入内质网进入内腔，被内质网内腔壁上的信号肽酶水解除去 SRP与受体解离并进入新的循环，而信号肽后序肽段也进入内质网内腔，并开始继续合成多肽链（见下图）。

1、导管是一种死亡了的,只有细胞壁的细胞~~而且上下两个细胞是贯通的,位于维管束的木质部。它的功能很简单,就是把从根部吸收的水和无机盐输送到植株身体各处。植物体木质部内运输水和无机盐的管道，由很多横壁消失的筒状细胞上下相连而成，液体可以在管内流动。根、茎、叶都有导管，并且是相通的。一般是从下往上运输水份和无机盐以及溶解在水中的其他物质。 筛管位于维管束的韧皮部,也是纵向排列的细胞,不过组成它的细胞是活的.每个细胞还有一个伴胞，上下两个细胞的细胞壁没有贯通,但它们之间的细胞壁特化了,适合有机物的运输.筛管就是把合成的有机物运输到各处的。植物体韧皮部内运输有机养料的管道，是由许多筒状细胞上下连接而成。上下相邻的细胞横壁有许多小孔，叫做筛孔。根、茎、叶都有筛管，并且是相通的。可以双向运输物质，一般运输有机物为主。 2、存在位置：筛管位于韧皮部，导管位于木质部

3、生理功能：筛管主要运输有机物，导管运输水分和无机盐。

矿质元素又叫灰分元素，是指把植物烘烤燃烧之后留在灰烬中的元素。这些元素以氧化物的形式存在于灰分中。在燃烧过程中，植物体内的C、H、O、N四种元素以CO2、H2O、氮氧化物的形式进入了空气，所以这4种元素都不属于矿质元素。但考虑到N同其他矿质元素一样，都是植物通过根系从土壤中吸收的，所以一般的文献中把N当作矿质元素处理

1 什么是双缩脲？

将尿素加热到稍高于它的熔点时，则发生双分子缩合，两分子尿素脱去一分子氨而生成的化合物称为双缩脲（缩二脲，H2N-CO-NH-CO-NH2）。

2 双缩脲试剂中含有双缩脲吗？

高中生物实验中需要用到双缩脲试剂，这种试剂用来检测生物组织中的蛋白质。双缩脲试剂是由双缩脲试剂A和双缩脲试剂B两种试剂组成。双缩脲试剂A是质量浓度为0.1g/mL的NaOH溶液，双缩脲试剂B是质量浓度为0.01g/mL的CuSO4溶液。可见这种试剂中并不含有双缩脲。

3 为什么检测蛋白质的试剂称为双缩脲试剂？

双缩脲与上述试剂作用，即在碱性溶液中与少量的硫酸铜（CuSO4）溶液作用显紫红色，其原因是在碱性溶液中双缩脲与铜离子结合形成复杂的紫红色复合物。这个颜色反应叫做双缩脲反应（缩二脲反应），因此把这种试剂称为双缩脲试剂。

4 双缩脲试剂能用于检测氨基酸、二肽和多肽吗？

凡分子中含有两个或两个以上酰胺键（肽键）的化合物如多肽、蛋白质等都能与双缩脲剂发生紫色反应。这是因为蛋白质及多肽的肽键与双缩脲的结构类似，也能与Cu2+形成紫红色络合物。氨基酸分子中没有肽键，二肽分子中只有一个肽键，所以双缩脲试剂可以用于检测蛋白质和多肽，但不能用于检测二肽和氨基酸。

附：铜-蛋白质络合物的分子式

蛋白质能被蛋白酶水解成氨基酸吗？

胃蛋白酶催化具有苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸以及亮氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺等肽键的断裂，使大分子的蛋白质变为较小分子的多肽。胰蛋白酶可以水解赖氨酸、精氨酸的羧基形成的肽键。糜蛋白酶水解含有苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等残基的肽键。弹性蛋白酶水解缬氨酸、亮氨酸、丝氨酸、丙氨酸等各种脂肪族氨基酸形成的肽键。

经过胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶作用后的蛋白质，已经变成短链的肽和部分游离氨基酸。短肽又经羧肽酶和氨肽酶的作用，分别从肽段的C-端和N-端水解下氨基酸残基。羧肽酶有A、B两种，分别称为羧肽酶A和羧肽酶B，前者主要水解由各种中性氨基酸为羧基末端构成的肽键。后者主要水解由赖氨酸、精氨酸等碱性氨基酸为羧基末端构成的肽键。氨肽酶则水解氨基末端的肽键。

蛋白质水解是否需要能量

最初的一些研究发现，蛋白质的降解不需要能量，这如同一幢大楼自然倒塌一样，并不需要炸药来爆破。科学家发现，同样的蛋白质在细胞外降解不需要能量，而在细胞内降解却需要能量。这成为困惑科学家很长时间的一个谜。70年代未80年代初，2004年诺贝尔化学奖得主阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科和欧文·罗斯进行了一系列研究，终于揭开了这一谜底。原来，生物体内存在着两类蛋白质降解过程，一种是不需要能量的，比如发生在消化道中的降解，这一过程只需要蛋白质降解酶参与；另一种则需要能量，它是一种高效率、指向性很强的降解过程。这如同拆楼一样，如果大楼自然倒塌，并不需要能量，但如果要定时、定点、定向地拆除一幢大楼，则需要炸药进行爆破。

这三位科学家发现，一种被称为泛素的多肽在需要能量的蛋白质降解过程中扮演着重要角色。这种多肽由76个氨基酸组成，它最初是从小牛的胰脏中分离出来的。它就像标签一样，被贴上标签的蛋白质就会被运送到细胞内的“垃圾处理厂”，在那里被降解。

这三位科学家进一步发现了这种蛋白质降解过程的机理。原来细胞中存在着E1、E2和E3三种酶，它们各有分工。E1负责激活泛素分子。泛素分子被激活后就被运送到E2上，E2负责把泛素分子绑在需要降解的蛋白质上。但E2并不认识指定的蛋白质，这就需要E3帮助。E3具有辨认指定蛋白质的功能。当E2携带着泛素分子在E3的指引下接近指定蛋白质时，E2就把泛素分子绑在指定蛋白质上。这一过程不断重复，指定蛋白质上就被绑了一批泛素分子。被绑的泛素分子达到一定数量后，指定蛋白质就被运送到细胞内的一种称为蛋白酶体的结构中。这种结

构实际上是一种“垃圾处理厂”，它根据绑在指定蛋白质上的泛素分子这种标签决定接受并降解这种蛋白质。蛋白酶体是一个桶状结构，通常一个人体细胞中含有3万个蛋白酶体，经过它的处理，蛋白质就被切成由7至9个氨基酸组成的短链。这一过程如此复杂，自然需要消耗能量。 组成蛋白质的氨基酸都符合结构通式（脯氨酸是一个例外），但符合结构通式的物质并不一定就是组成蛋白质的氨基酸！如鸟氨酸

可溶性还原糖的鉴定，可用酒精灯直接加热产生砖红色沉淀 果糖和半乳糖分别是植物和动物特有的单糖吗？

对动植物细胞而言，淀粉、纤维素是植物特有的多糖，糖原是动物特有的多糖；麦芽糖、蔗糖是植物特有的二糖，乳糖是动物特有的二糖。可能是出于动植物也应有自己特有的单糖的思维惯性，有的教辅资料说：果糖是植物特有的单糖，半乳糖是动物特有的单糖。事实上，无论动植物细胞，糖酵解过程中都有磷酸化果糖的出现，蜂蜜和人精液中都含有果糖的半纤维素成分中含有半乳糖

[4] [5]

[1]

[2] [3]

。植物细胞壁

。

王镜岩、朱圣庚、徐长法主编的《生物化学（第三版，上册）》P37明确指出：“乳糖也存在于连翘属花的雄性器官中，并已从人心果树的成熟果实中获得。”

心肌呈固态的原因不是因为结合水多？ （资料来源：2003年《生物学教学》第9期，《心肌固态是因为结合水多吗?》文章作者：胡元俊，雷德春）

应该从它们的组织结构特点来分析回答。心肌是一种肌肉组织，血液是一种结缔组织。心肌这种肌肉组织主要由高度分化的心肌细胞构成，心肌细胞之间有少量的结缔组织、血管和神经纤维等。心肌细胞呈短柱状，且有分支，它们彼此相连而成网。心肌肌肉组织的细胞间质较少且相对固定。因此，心肌虽然含有较多的自由水，但这些自由水却主要只能在细胞中“流”，而在心肌组织中却不能“流”。这应该就是心肌呈固态的原因。血液这种结缔组织的细胞(血细胞)较少，细胞间质(血浆)特别发达，约占血液体积的55%。血浆的成分中约90%是水。因此少量的血细胞处在可以流动的血浆中，当然仍会呈液态而川流不息地流动。

摘要：细胞膜探索历程在各类书籍中描述有的不很详细，时间上不连续，这不仅给人们学习和了解前人的成就造成了很大的不便，也不便于很好地了解人类在认知事物上的一般性历程。本文在参阅许多书籍后对此进行了整理，以便大家的学习研究。

关键词：单位膜 流动镶嵌模型 板块镶嵌模型 脂筏模型

细胞膜的探索历程在不同书籍中描述不很一致，时间上也不连续，这就给人们学习和了解前人的业绩方面造成了很大的不便，同时也不便于很好地了解人类在认知事物上的一般性历程。为此本人参阅了许多书籍对此进行了整理，以便大家的学习研究。

1855年，耐格里(K．W．Mageli)发现色素透入已损伤和未损伤的植物细胞的情况并不相同。他便通过细胞的渗透特性去研究它的“边界”(他首次把细胞“边界”称为“质膜”)。

耐格里和克拉默(Cramer)一起进行实验，通过实验发现细胞具有敏感的渗透特性，它的体积可以随着周围介质的不同渗透强度而改变。当细胞外面的溶质渗透强度大时，细胞就变小；溶质渗透强度小时，细胞就变大。耐格里提出，细胞与环境之间正是通过这种“边界”发生关系的。

耐格里在试验中还发现这样的情况：把丽藻属(Nitella)长导管细胞的一端放入水溶液内，另一端放进糖溶液，细胞内含物发生了传动障碍。在水中一端的细胞汁液流向糖溶液中的一端，并带着所有可移动的粒子。可是，原先已知的事实表明，蒸腾作用和渗透压加在一起也不足以将液体压到植物的上部，这两种力无法解释植物汁液流动的方向。因而耐格里认为，不得不假设有一股其他的力量，它们在纵壁，更可能在横壁上。这种力量加大了细胞溶液从下往上的流向。

1897年，Crijins和赫定（Hedin）用红细胞做实验，同样也证明分子的通透性与其在脂质中的溶解度有关,且溶解度越大越容易通过．

此外，德国植物生理学家普费弗(W．Pfeffer)对植物细胞的渗透行为进行了大量的试验，并于1897年提出了两个重要的结论：第一，细胞是被质膜包被着的；第二，这层质膜是水和溶质通过的普遍障碍。同时，很快又发现，细胞膜这个屏障具有明显的选择性，一些物质可通过它，而另一些物质几乎完全不能通过。

1899年，英国细胞生理学家奥弗顿(C．Overton)发表一系列关于化合物进入细胞的观察结果，他发现分子的极性越大，进入细胞的速度越小，当增加非极性基团(如烷基链)时，化合物进入的速度便增加。奥弗顿的结论是，控制物质进入细胞的速度的细胞膜是脂肪性物质，其中含有固醇和其他脂类。因此，当时确立了有一层脂质的膜围绕着细胞的认识。

1917年，朗姆瓦（Langmuir）将磷脂溶于苯和水中，当苯挥发完以后，磷脂分子分布散乱，经过推挤，磷脂分子排列成了单层，而且每个分子的一端浸入水中，另一端浮于水面。成功将一层磷脂分子铺在了水面上！朗姆瓦水盘如下图：

1925年，戈特(E．Gorter)和格伦德尔(F．Grendel)用丙酮（一种有机溶剂，可以溶解脂质）提取了人类红细胞质膜的脂类成分，将其铺展在水面，测出膜脂展开的面积二倍于细胞表面积，因而推测细胞膜由双层脂分子组成。成立前提：a．红细胞的全部脂质都在膜上；b．丙酮法抽提完全；c．RBC平均表面积估算正确。（70%～80%偏低）；40年后Bar重复这一试验发现红细胞膜平铺面积应不是70%～80%，而是1．5倍还有蛋白质表面，同时干膜面积是99μm湿膜面积则为145μm。两项误差相抵，结果基本正确。根据细胞的生理生化特征，曾先后推测质膜是一种脂肪栅、脂类双分子层和由蛋白质-磷脂-蛋白质构成的三夹板结构。

2O世纪初，科学家将细胞膜从哺乳动物的红细胞中分离出来，发现细胞膜不但会被溶解脂质的物质溶解，也会被蛋白酶分解。

1935年英国丹尼利（J． Danielli）和戴维森（ H． Davson）发现质膜的表面张力比油－水界面的张力低得多，推测膜中含有蛋白质，从而提出了”蛋白质-脂类-蛋白质”的三明治模型。认为质膜由双层脂类分子及其内外表面附着的蛋白质构成的。1959年在上述基础上提出了修正模型，认为膜上还具有贯穿脂双层的蛋白质通道，供亲水物质通过。

1959年罗伯特森（J． D． Robertson）用锇酸处理了细胞膜（蛋白质经锇酸作用后形成高电子密度的锇黑，在电镜下呈黑色），用超薄切片技术获得了清晰的红细胞细胞膜照片，显示暗-明-暗三层结构，厚约7．5nm。这就是所谓的“单位膜”模型。它由厚约3．5nm的双层脂分子和内外表面各厚约2nm的蛋白质构成。单位膜模型的不足之处在于把膜的动态结构描写成静止的不变的。

20世纪五六十年代冰冻电镜技术应用于细胞膜的研究，它使人们能在三维空间更好地了解细胞膜的结构，从而认识到罗伯特森“单位膜”模型中脂质双层中含有蛋白质颗粒。

冰冻蚀刻（freeze-etching）亦称冰冻断裂（freeze-fracture）。标本置于-100?C的干冰或-196?C的液氮中，进行冰冻。然后用冷刀骤然将标本断开，升温后，冰在真空条件下迅即升华，暴露出断面结构，称为蚀刻（etching）。蚀刻后，向断面以45度角喷涂一层蒸汽铂，再以90度角喷涂一层碳，加强反差和强度。然后用次氯酸钠溶液消化样品，把碳和铂的膜剥下来，

2

2，

此膜即为复膜（replica）。复膜显示出了标本蚀刻面的形态，在电镜下得到的影像即代表标本中细胞断裂面处的结构。

1970年弗雷（L．D．Frye）和埃迪登（H．Edidin）他们用发绿色荧光的染料标记小鼠细胞表面的蛋白质分子，用红色荧光的染料标记人细胞表面的蛋白质分子，用灭火的仙台病毒促使两种细胞融合。刚刚融合的细胞一个半球带有红色荧光，另一个半球带有绿色荧光。如果把该细胞放在37 ℃条件下培养40 min，加上不同的滤光片观察显示红、绿荧光在细胞表面混合均匀，把该细胞放在l ℃条件下培养40 min，加上不同的滤光片观察显示，细胞保持开始状态，即红、绿荧光没有混合。本实验证明了构成细胞膜的磷质和蛋白质分子大多数不是静止的，而是可以运动的，即细胞膜具有一定的流动性。

1972美国加州大学的辛格（S． J． Singer）和尼克森（G． L． Nicolson）根据免疫荧光技术、冰冻蚀刻技术的研究结果，在“单位膜”模型的基础上提出“流动镶嵌模型”。该模型认为： 细胞膜由流动的双脂层和嵌在其中的蛋白质组成。磷脂分子以疏水性尾部相对，极性头部朝向水相组成生物膜骨架；蛋白质或嵌在双脂层表面，或嵌在其内部，或横跨整个双脂层，表现出分布的不对称性。该模型的不足之处：忽视了蛋白质分子对脂类分子流动性的限制作用；忽视了膜各部分流动性的不均匀性等, 从而使人们又提出了一些新的模型。

1975年，瓦拉赫（Wallach）提出“晶格模型”。“晶格模型”是对流动镶嵌模型的补充，强调流动的整体性。用膜脂可逆地进行无序（液态）和有序（晶态）的相变来解释生物膜的流动性。膜镶嵌蛋白对脂类分子的运动具控制作用。镶嵌蛋白和它周围的脂类分子形成晶格状态，这些不移动的脂类分子称界面脂质，而流动的脂质呈小片、点状分布。所以脂质的流动是局部的，并非整个脂双层都在流动。

1977年，贾因（Jain）和怀特（White）提出生物膜是由具有不同流动性的板块镶嵌而成的动态结构。该模型强调整个生物膜是由不同组织结构、不同大小、不同性质、不同流动性的可移动的膜块所组成，这些彼此独立移动的脂质区(有序的“板块”)之间被流动的脂质“板块”(无序的)所分割, 两种“板块”之间可能存在一种连续的动态平衡,因而细胞膜实际上是同时存在有不同流动性的板块镶嵌而成的动态结构；这种结构使细胞膜的各部分的流动性处于不均一状态, 并可随生理状态和环境条件的变化而发生晶态和非晶态的相变化。这种板块镶嵌模型有利于说明膜功能的多样性及调节机制的复杂性。

1997年，西蒙斯（K．Simons）和伊琳娜．易科宁（Elina Ikonen）等人提出提出了“功能筏(Functional rafts)”的概念,现在一般称为“脂筏(lipid raft)。“脂筏模型”可以说是细胞膜功能最新的功能解释模型。脂筏是在生物膜上富含胆固醇和甘油脂的微结构域

(microdomain），该结构域约70nm左右，是一种动态结构，位于以甘油磷脂为主体的生物膜中；由于甘油脂具有较长的饱和脂肪酸链，分子间的作用力较强，所以这些区域结构致密，介于无序液体与液晶之间，称为有序液体。脂筏载着执行某些特定生物学功能的各种膜蛋白他们就像一个蛋白质停泊的平台，与膜的信号转导、蛋白质分选、跨膜物质运输等均有密切的关系。脂筏最初可能在内质网上形成，转运到细胞膜上后，有些脂筏可在不同程度上与膜下细胞骨架蛋白交联．推测一个100nm大小的脂筏可能载有600个蛋白分子。

从细胞膜的探索历程中我们明确的认识到：科学家研究细胞膜结构的历程是从物质跨膜运输的现象开始的。分析成分是了解结构的基础，现象和功能又提供了探究结构的线索。进而人们在实验观察的基础上提出假说，又通过进一步的实验来修正假说。最终达到认知事物的本质，了解表象下面隐藏的真理。

线粒体DNA结构、复制及蛋白质合成

一、线粒体DNA的发现

1962—1963年首先是瑞斯(Ris)等用电子显微镜在藻类的线粒体和叶绿体中观察到了呈小细纤维状的DNA分子。接着纳斯(Nass)等又在鸡肝细胞的线粒体中也相继发现了DNA。它既可被DNA专一性染料(醋酸尿嘧啶)染色，又能被特异性DNA酶所消化。从而为DNA在线粒体中的存在，提供了令人信服的证据。此后，在各种低等或高等的动、植物细胞的线粒体中被普遍确认存在有DNA。特别是在胎儿的组织细胞、培养细胞、以及癌细胞等增殖旺盛的细胞线粒体中就更为多见。

二、线粒体DNA的一般形态

线粒体DNA是不与组蛋白结合的(相似于细菌染色体)，如果将分离出来的线粒体用震荡方法进行破坏，这种裸露DNA便可以游离出来。首先是Luck等在红色面包霉的线粒体中将DNA成功的分离出来。后来又相继在鸡的胚胎，鼠、牛等心脏、肝脏等细胞的线粒体中分离出DNA。如果用蛋白质单分子膜法将分离出来的DNA分子在水面上扩展，同时用醋酸尿嘧啶染色在电子显微镜下观察，便可以看出几乎所有动物细胞的线粒体DNA，其大小均为5微米左右(原生动物和植物的线粒体DNA要长一些)，分子量约为9.6×106道尔顿，是一种双链环状分子。在这些环状DNA分子当中，有的是呈闭链环状(Ⅰ型)，也有的是开链环状(Ⅱ型)。显然，这种Ⅱ型开链环状分子是由于Ⅰ型闭链环状分子发生部分单链切断所形成的。如果其双链都发生这种切断的话，便可以形成线形DNA分子(Ⅲ型)(图1)。

如果将这种环状DNA分子做热变性处理(水浴加热)则双链之间的氢键可被打开，各自成为单链的DNA分子而成凝聚状态，其S值(沉降系数)增大。但是其热变性熔点却比核DNA高(约90℃)。

目前，有人用密度梯度离心法，已经成功地分离出来各种形态的线粒体环状DNA分子。其中可见，大部分是呈双链单环状的单体结构也有少部分是以两个单环状DNA分子连锁起来而形成的环状二聚体结构以及呈单环状的二聚体结构等等(图2)。

三、线粒体DNA的核外遗传系统

1．线粒体DNA的复制

线粒体中的DNA通常是与线粒体的内膜结合成一起的，一个线粒体内可能有几个DNA分子。从形态上看，线粒体中的DNA成环状。

事实表明，被分离出来的线粒体，可以用自身的DNA为模板合成出新的DNA。这就说明线粒

体DNA也具有自我复制的能力。并具有自己的DNA聚合酶。在电镜下所见到的线粒体DNA复制过程，基本上与细菌、病毒等复制方式相类似，也为半保留复制，并出现有叉型复制形分子。值得注意的是，线粒体DNA的复制周期与线粒体的增殖是平行进行的，但是线粒体DNA的复制过程与核DNA的复制过程不是平行进行的。一般认为，核DNA复制是发生在细胞周期的S期，而线粒体DNA复制是发生在细胞周期的G2期。并且，凡是分裂增殖快的细胞，几乎它的线粒体DNA合成也都十分旺盛。显然线粒体DNA的复制，能够保证线粒体本身DNA在生命过程中的连续性。

2．线粒体RNA与线粒体核蛋白体

利用电镜放射自显影技术，可以看到被分离出来的线粒体能够在体外，以自身DNA为模板独立的转录合成线粒体RNA。并具有为这种合成所必需的RNA聚合酶(分子量为64,000道尔顿的单一多肽)。线粒体RNA聚合酶是不同于核RNA聚合酶的，但与细菌等却极为相似。如用能使细菌RNA合成受到抑制作用的一定浓度的特异性抑制剂(利福平)做实验，可以看出线粒体中的RNA合成也同样会受到抑制。但是对细胞核中的RNA合成却没有抑制能力。

最近，也有人报道，已经在线粒体中分离出来多聚核蛋白体。如酵母菌线粒体中的核蛋白体就是为74S的颗粒。一般认为动物细胞的线粒体核蛋白体比前者要小，约为55—60S被称为小核蛋白体。Attardi等人已从人的HeLa细胞的线粒体中成功的分离出来12SrRNA (小亚基rRNA)和16SrRNA(大亚基rRNA)以及4StRNA等。

3．线粒体DNA的基因位点

Attardi等还应用DNA-RNA分子杂交实验，并在电镜下观察已确认出某些与RNA碱基具有互补作用的线粒体DNA分子的基因位点。并初步绘制出了人的HeLa细胞线粒体DNA的基因图。目前已被公认在H链(重链)上分别有12S以及16S rRNA的基因位点和9个tRNA基因位点。在L链(轻链)上有3个tRNA基因位点。并且确定出它们的排列顺序。至于在它们的空隙区域内将有怎样的mRNA基因存在，尚在研究之中(图3)。

4．线粒体的蛋白质合成

某些特异性抑制剂的使用，可以用来鉴定线粒体中的蛋白质成分是由细胞质内合成的，还是由线粒体本身所合成。比如，氯霉素等某些抗生素只能特异性的抑制细菌以及线粒体内蛋白质的合成，而对真核细胞细胞质内的蛋白质合成却没有影响作用。利用这种特异性实验，可以证明线粒体内的部分蛋白质成分是在线粒体本身的DNA支配下所合成的。如：用于构成线粒体内膜的电子传递系，及氧化磷酸化系机构有关的蛋白质，ATP酶(ATPase)的四种内源性蛋白质亚基、细胞色素氧化酶的三种亚基、以及细胞色素b+c1的亚基等等。至于构成线粒体结构的其它部分蛋白质成分，看来还要依靠核DNA蛋白质合成系统所合成。这就是说，构成线粒体结构的蛋白质成分，除靠自己合成外，还需要有核DNA蛋白质合成系统的协助。

另外某些实验还推测，线粒体DNA的基因活性，不仅能够转译合成部分蛋白质，它还可以通过合成出某种阻遏性蛋白质，在一定程度上能控制(或阻遏)核DNA基因的转录活性的表达。

从以上这些事实，不难得出如下结论：

1．线粒体由于含有自己的DNA等并能进行自我复制和转录、合成蛋白质而成为一套完整的核外遗传系统。

2．线粒体的结构物质，除部分可以自身合成外，同时又要依靠核DNA遗传系统的输入，是一种半独立性的细胞器。

3．真核细胞内所具有的两种遗传体系是处于互相影响、互相依存的复杂矛盾状态之中，核DNA遗传系统看来是居于主导地位。

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三、叶绿体的半自主性

线粒体与叶绿体都是细胞内进行能量转换的场所，两者在结构上具有一定的相似性。①均由两层膜包被而成，且内外膜的性质、结构有显著的差异。②均为半自主性细胞器，具有自身的DNA和蛋白质合成体系。因此绿色植物的细胞内存在3个遗传系统。

叶绿体DNA由Ris和Plaut 1962最早发现于衣藻叶绿体。

ctDNA呈环状，长40~60μm，基因组的大小因植物而异，一般约200Kb-2500Kb。数目的多少植物的发育阶段有关，如菠菜幼苗叶肉细胞中，每个细胞含有20个叶绿体，每个叶绿体含DNA分子200个，但到接近成熟的叶肉细胞中有叶绿体150个，每个叶绿体含30个DNA分子。

和线粒体一样，叶绿体只能合成自身需要的部分蛋白质，其余的是在细胞质激离的核糖体上合成的，必需运送到叶绿体，才能发挥叶绿体应有的功能。已知由ctDNA编码的RNA和多肽有：叶绿体核糖体中4种rRNA（20S、16S、4.5S及5S），20种（烟草）或31种（地钱）tRNA，约90多种多肽。

由于叶绿体在形态、结构、化学组成、遗传体系等方面与蓝细菌相似，人们推测叶绿体可能也起源于内共生的方式，是寄生在细胞内的蓝藻演化而来的。

四、叶绿体的增殖

在个体发育中叶绿体由原质体发育而来，原质体存在于根和芽的分生组织中，由双层被膜包围，含有DNA，一些小泡和淀粉颗粒的结构，但不含片层结构，小泡是由质体双层膜的内膜内折形成的。

在有光条件原质体的小泡数目增加并相互融合形成片层，多个片层平行排列成行，在某些区域增殖，形成基粒，变成绿色原质体发育成叶绿体。

在黑暗性长时，原质体小泡融合速度减慢，并转变为排列成网格的小管的三维晶格结构，称为原

片层，这种质体称为黄色体。黄色体在有光的情况下原片层弥散形成类囊体，进一步发育出基粒，变为叶绿体。

叶绿体能靠分裂而增殖，这各分裂是靠中部缢缩而实现的，在发育7天的 幼叶的基部2-2.5cm处很容易看到幼龄叶绿体呈哑铃形状，从菠菜幼叶含叶绿体少，ctDNA多，老叶含叶绿体多，每个叶绿体含ctDNA少的现象也可以看出叶绿体是以分裂的方式增殖的。

成熟叶绿体正常情况下一般不再分裂或很少分裂。

高等植物的叶绿体主要存在于叶肉细胞内，含有叶绿素。电镜观察表明： 叶绿体外有光滑的双层单位膜，内膜向内叠成内囊体，若干内囊体垛叠成基粒。基粒内的某些内囊体内向外伸展，连接不同基粒。连接基粒的类囊体部分，称为基质片层；构成基粒的类囊体部分，称为基粒片层。

在个体发育上，叶绿体来自前质体，由前质体发育成叶绿体。

一、溶酶体的结构

1955年Duve与Novikoff首次发现溶酶体（lysosome）。它是单层膜围绕、内含多种酸性水解酶类的囊泡状细胞器，其

主要功能是进行细胞内消化。

具有异质性，形态大小及内含的水解酶种类都可能有很大

的不同，标志酶为酸性磷酸酶。根据完成其生理功能的不同阶段可分为初级溶酶体（primary lysosome），

次级溶酶体（secondary lysosome）和残体（residual body）。

1、初级溶酶体：直径约0.2~0.5um膜厚7.5nm，内含物均一，无明显颗粒，是高尔基体分泌形成的（图6-27）。含有多种水解酶，但没有活性，只有当溶酶体破裂，或其它物质进入，才有酶活性。其水解酶包括蛋白酶，核酸酶、脂酶、磷酸酶、硫酸酯酶、磷脂酶类，已知60余种，这些酶均属于酸性水解酶，反应的最适PH值为5左右，溶酶体膜虽然与质膜厚度相近，但成分不同，主要区别是：①膜有质子泵，

将H+泵入溶酶体，使其PH值降低。②膜蛋白高度糖基化，可能有利于防止自身膜蛋白降解。

2、次级溶酶体：这些都是消化泡，正在进行或完成消化作用的溶酶体，内含水解酶和相应的底物，可分为异噬溶酶体（phagolysosome）和自噬溶酶体（autophagolysosome），前者消化的物质来自外源，

后者消化的物质来自细胞本身的各种组分。

3、残体：又称后溶酶体（post-lysosome）已失去酶活性，仅留未消化的残渣故名，残体可通过外

排作用排出细胞，也可能留在细胞内逐年增多，如肝细胞中的脂褐质。

二、溶酶体的功能

F．暂时停止合成的多肽链恢复合成，新生肽随信号肽延伸，接着信号肽被膜 内侧的信号肽酶水解，新生肽继续延伸，形成有高级结构的成熟蛋白质 G．核糖体大小亚基分离，核糖体受体解离，内质网膜恢复完整的脂质双层结构 三、Blobel科学发现的意义和价值

卡洛琳斯卡医学院的评委们认为，Blobel的科学发现对现代细胞分子生物学的发展影响重大，非常有助于理解某些医学机理，尤其是一些遗传病。例如，由于信号出现错误，新合成的蛋白质会在细胞内错误的部位“安家”，从而产生异常的表型，如导致高草酸盐尿症，在较早年龄阶段引发肾结石。信号错误还可引发膀胱纤维化和其他一些疑难病症。这为解释某些疑难病症的发病原理以及制订防治策略、途径和措施提供了科学依据。Blobel的研究成果还可更好地利用细胞作为“蛋白质工厂”来生产贵重药品，指导基因工程生产蛋白质防治药物时的设计。例如，欲在细胞培养中生产基因工程产品，若目标蛋白质无信号肽，属非分泌性蛋白质，只能把基因表达产物局限在细胞内，这就增加了下游工作的难度(如分离纯化等)。在这种情况下，往往可考虑在目标基因的前面设计一段信号肽，变成可分泌性蛋白质而分泌到细胞外培养液中，从而提高了产品的产量和质量，减少了下游工作的难度。

附：1999年度诺贝尔生理学或医学奖获得者GüNTER BLOBEL简历 GüNTER BLOBEL，1936年5月21日出生于德国Waltersdorf/Silesia。

地址：美国洛克菲勒大学细胞生物学实验室(Laboratory of Cell Biology,The Rockefeller University, Howard Hughes Medical Institute, 1230 York Avenue, New York, N.Y. 10021,USA) 经历：

1967 获肿瘤学PhD学位，导师为Dr.Van R Potter

1967～1969 洛克菲勒大学, 博士后研究员，导师Dr.Palade 1969～1973 洛克菲勒大学,助教授 1973～1976 洛克菲勒大学，副教授 1976～ 洛克菲勒大学，教授

1986～ Howard Hughes医学研究所，研究员 1992～ 洛克菲勒大学，小约翰．洛克菲勒名誉教授

植物细胞能够吸收蔗糖，但很缓慢。 由于教材中质壁分离和复原实验的影响，不少师生认为，蔗糖不能被植物细胞吸收，其实蔗糖分子是可以进入植物细胞的。植物组织培养中，培养基中的蔗糖浓度较低，而质壁分离实验中的蔗糖浓度很高，质壁分离的时间短，细胞吸收蔗糖的量很少，在短时间内不足以影响细胞液渗透压，由此才出现壁分离现象。在蔗糖浓度较低时，蔗糖以被动扩散的形式进入植物细胞，植物细胞内有蔗糖转化酶，在高等植物蔗糖

代谢中起着关键的作用。

培养基中添加蔗糖而不是葡萄糖，是以大量实验为基础的。大量实验表明，蔗糖能支持绝大多数植物离体培养物的旺盛生长，因此被作为植物组织培养的标准碳源而广泛应用，大多数合成培养基也均以蔗糖作为唯一的碳源。其中的原因可能有下列几个方面：①同样作为碳源和能源物质，蔗糖较葡萄糖能更好地维持培养基内的低渗环境。配制相同质量分数的培养基，蔗糖形成的渗透压要明显低于葡萄糖，若采用葡萄糖作为碳源，易使植物细胞脱水而生长不良。同时，植物细胞吸收蔗糖的速率要明显慢于吸收葡萄糖的速率，所以蔗糖形成的渗透压可较长时间地保持相对稳定。②植物组织培养过程中，要特别注意防止培养基受到微生物的污染。微生物生长所需的碳源最适合的是葡萄糖，而较少利用蔗糖，因此采用蔗糖作为培养基的碳源，可在一定程度上减少微生物的污染。③从能源供应来说，相同物质的量浓度下，蔗糖比葡萄糖提供的能量多。（夏献平转自2011广东高中教师职务培训论坛）

水分子通过生物膜的方式

骨骼肌是体内最主要摄取葡萄糖和代谢葡萄糖的组织之一。葡萄糖跨膜转运是骨骼肌利用葡萄糖的首要步骤。葡萄糖跨膜进入骨骼肌细胞需要细胞膜上的葡萄糖运载体（glucose transporter,GLUT）协助扩散。GLUT有多种亚型，其中葡萄糖运载体4（GLUT4）是存在于骨骼肌、脂肪组织中帮助葡萄糖转运的蛋白。胰岛素和肌肉收缩可通过不同的机制调节GLUT4的基因表达和转位，从而促进葡萄糖的跨膜转运。

在哺乳动物细胞有两类葡萄糖转运载体：Na+葡萄糖协同转运蛋白和葡萄糖转运蛋白，前者特异地表达于小肠上皮细胞刷状缘和肾近端小管；后者表达在一些特定组织如骨骼肌和脂肪组织中，用于促进葡萄糖顺浓度对细胞膜的渗透。

在小肠绒毛微绒毛面存在两种形式的载体。其一是主动运输的载体SGLT1，其二是协助扩散的载体GLUT2。SGLT1即使在顺浓度梯度运输时依旧需要消耗Na浓度梯度积累的能量，不会转变成协助扩散的载体。此处的葡萄糖转运方式可用如下模式图表示：

A图显示饥饿状态下，肠腔葡萄糖浓度低时，SGLT1通过消耗Na浓度梯度积累的能量，将葡萄糖(glucose)主动运输到细胞中。

B图显示在进食后，麦芽糖（maltose)在异麦芽糖酶(IM)的作用下分解成葡萄糖（glucose)，导致该处葡萄糖浓度较高，此时SGLT1依然消耗Na浓度 梯度积累的能量使葡萄糖主动运输到细胞中。但同时GLUT2也使葡萄糖顺浓度梯度协助扩散到细胞中。

+

++

通过体外实验，不同葡萄糖浓度下小肠绒毛微绒毛面主动运输和协助扩散的速率可以用下图表示：

图中展示了SGLT1转运速率（▲）、GLUT2转运速率（●）和总葡萄糖转运速率（■）。从图中可以看出，当协助扩散发生的同时，主动运输也在发生。只不过很低浓度下，主动运输的载体就达到饱和了。所以，高浓度下需要同时依赖协助扩散增大吸收速率。图中协助扩散的速率最高达到了主动运输的近3倍。这解释了进化过程中存在两套载体的个体会在自然选择中获胜的原因。

人教版高中课标教科书生物（必修1）P79讲到对照实验是这样叙述的：除了一个因素以外，其余因素都保持不变的实验叫做对照实验。??对照实验一般要设置对照组和实验组，??在对照实验中，除了要观察的变量外，其它变量都应当始终保持相同。

同一教科书P93给对比实验下的定义是：设置两个或两个以上的实验组，通过对结果的比较分析，来探究某种因素与实验对象的关系，这样的实验叫做对比实验。

按照笔者的理解，对照实验与对比实验两个概念属于包含关系，对比实验从属于对照实验，它是对照实验的一种类型，即我们通常所说的“相互对照实验”。对比实验中不单设对照组，而是几个实验组相互对照。如在确定生长素促进插枝生根的最适浓度的实验中，配一系列浓度梯度的生长素溶液分别浸泡插枝基部后，在相同的适宜条件下培养，观察插枝生根的情况。这里面的每一组是实验组也是对照组，只有多组互相比较之后才能得出实验结论。而对照实验的范畴比对比实验的广一些， 对照的方法除了不设置对照组的相互对照外，还有专门设置对照组的，如空白对照和条件对照。

教科书编辑的意见 必修1《分子与细胞》常见问题析疑（原载《中学生物教学》2007年第3期，作者： 人民教育出版社 课程教材研究所 李 红）……关于对照实验和对比实验

关于对照实验，科学方法论的书上一般是这么论述的：如果两组实验中，除了一个因素不同以外，其余因素都相同，那么这两组实验称为对照实验。对照实验一般要设置对照组和实验组。对照组和实验组要依据研究的问题和作出的假设来确定，有时候研究的问题和作出的假设改变了，对照组和实验组有可能会发生对换。一般来说，保持原有状态的组作为对照组，人为改变条件的组作为实验组；或者是，已知实验结果的组作为对照组，未知实验结果的组作为实验组。

对比实验是指设置两个或两个以上的实验组，通过对比结果的比较分析，来探究某种因素与实验对象的关系，这样的实验称为对比实验。对照实验的范畴比对比实验广，因而又有人将对比实验称为相互对照实验。

例如，在实验“比较过氧化氢在不同条件下的分解”中，1号试管是在常温下只加入过氧化氢溶液，2号试管是加入了过氧化氢溶液并在90 ℃水浴中加热，3号试管是在过氧化氢溶液中加入FeCl3溶液，4号试管是在过氧化氢溶液中加入肝脏研磨液。那么，1号与2号、1号与3号、1号与4号是三组对照实验，其中1号是对照组，2号、3号、4号是实验组（更严谨一些，

1号与3号、1号与4号作为对照实验时，1号中应加入与FeCl3溶液或肝脏研磨液等量的蒸馏水）；3号与4号是对比实验。

在具体教学中，不提倡学生死记硬背科学方法名词，应注意避免把科学方法的教学知识化，值得提倡的做法是在具体的探究问题情境中指导学生理解并灵活运用科学方法。

2003年上海高考生物第11题]下图纵轴为酶反应速度，横轴为底物浓度，其中正确表示酶量增加1倍时，底物浓度和反应速度关系的是

命题者提供的参考答案是B。但在K12生物论坛的讨论中，很多老师认为应该选A。

也有老师说虽然知道应该选B，但总觉得理由不充分。笔者认为，要正确理解这道题目，首先是必须弄懂酶促反应速度（题目中如此，其实正确的说法，应该称为“酶促反应速率”）的含义，其次要有酶促反应的动力学的有关知识作为基础。下面，笔者先把那些认为应该选A的老师提出的理由整理出来，然后介绍酶促反应速率的含义以及酶促反应的动力学的有关知识，并在此基础上阐述该题正确答案是B的理由。 1 许多老师错误地选A的理由

先观察A、B选项中任何一条曲线，曲线的前半段，随横坐标底物浓度的增加，纵坐标酶促反应速度也增加，说明底物浓度是此时反应速度增加的限制因素。此时，即使增加酶量也不会使反应速度也增加。而曲线的后半段反应速度不再随底物浓度变化而变化，说明底物足够，此时底物浓度已不是反应速度增加的限制因素了；此时，酶的数量则相对不足，此时增加酶量会使反应速度加快。综上所述，正确的曲线应该是最初两条曲线重合，底物浓度足够多时才能体现出酶的数量对反应速度的影响。 2 酶促反应速率的概念

酶促反应的速率（v），一般是以单位时间内底物被分解的量来表示的。假设x克蔗糖在t时间内被一定的蔗糖酶水解为葡萄糖和果糖，则x/t即为蔗糖酶反应的速率。 酶促反应在开始的初期速率较大，一定时间后，由于反应产物浓度逐渐增加，反应速率渐渐下降，最后完全停止。如果底物浓度相当大，而pH及温度又保持恒定，则在反应初期的一定短时限内，酶的反应速率尚不受反应产物的影响，可以保持不变。故测酶的反应速率一般只测反应开始后的初速，而不是测反应达到平衡时所需要的时间。 3 酶促反应的动力学（影响酶反应的因素）的相应知识

酶促反应的速率是受酶浓度、底物浓度、pH、温度、反应产物、变构效应、活化剂和抑制剂等因素的影响的。下面仅讨论与此题有关的酶浓度和底物浓度的影响。 3.1 酶浓度的影响

在有足够底物的情况下，而又不受其他因素的影响，则酶的反应速率（v）与酶浓度成正比。即

v=k[E]………………………………（1） k为反应速率常数，[E]为酶浓度。

因为有底物足够的条件，因此，对任一酶浓度[E]，由（1）式求出的酶的反应速率v应当就是在该酶浓度下的最大反应速率Vmax。

3.2 底物浓度的影响（米氏方程）

实验证明：当酶浓度、温度和pH恒定时，在底物浓度很低的范围内，反应初速与底物浓度成正比；此后，随着底物浓度的增加，反应速率的增加量逐渐减少；最后，当底物浓度增加到一定量时，反应速率达到一最大值Vmax，此时再增加底物浓度也不能使反应速率再增加。1931年，Michaelis与Menten根据中间产物理论提出了能表示整个反应中底物浓度与反应速率关系的公式，称Michaelis-Menten方程或简称米氏方程：

v=Vmax[S]/（Km+[S]）………………（2） 公式中，v为反应速率，Vmax为最大速率，Km为米氏常数。 Km是酶的特征常数之一，在数值上等于酶促反应速率达到最大速率一半（v=Vmax/2）时的底物浓度，单位为mol/L。 4 正确答案是B的理由

对于底物浓度较大时，增加酶量可以增大反应速率这一结论，大家都没有异议。现在大家争议的焦点，就是在底物浓度很小时，增加酶量能否增大反应速率？对于这一问题的不同回答，决定上述高考题的答案选择：如果回答是肯定的，那么此题的正确答案是B；反之，正确答案就是A了。下面笔者为大家仔细分析一下这个问题。 上述题目中只涉及一种酶，从上面引述的酶促反应的动力学的相关知识中我们看到，对于同一种酶来说，Km为定值。题目中涉及的酶浓度有2种，从上面引述的酶促反应的动力学的相关知识中我们看到，酶的最大反应速率Vmax与酶浓度[E]成正比。而根据米氏方程，酶的反应速率v与最大速率Vmax成正比。由此我们可以得出结论：在底物浓度一定时，酶促反应速率v与酶浓度[E]成正比。即使在底物浓度[S]很小时，酶的浓度不同，反应速率也不会相同。酶的浓度增加1倍，反应速率也会相应增加1倍。

这样看来，上面这道题只能选B，不能选A，理由是很充足的哦！ 5 从中学生物范围内怎样理解这道题

从上述分析中我们看到，要透彻理解这道，需要有关酶促反应的动力学方面的基础知识，而这些知识是中学教材中没有涉及到的，甚至中学生物教师用书上也没有。因此，尽管这道题并没有什么错误（“反应速度”的提法不妥除外），但有超纲之嫌。

如果要求在中学生物知识的范围内，对这一道题作出合理的解答，确实比较困难。下面推荐K12生物论坛中一些老师提出的解释：这个题目中影响整体反应速度的因素有两个：一是底物浓度，一是酶的浓度。所以当底物浓度不变时，酶的浓度决定反应速度；当酶的浓度不变时，底物浓度决定反应速度。两个浓度都变时，共同决定反应速度。老实说，笔者尽管倾向于支持上述说法，但也觉得它无法圆满解释在底物浓度很低的情况下，为什么增加酶量能够加快反应速度。所以笔者想，这可能也算是一个没有办法的办法罢。

12月19日补记：最近又有人在K12论坛上讨论这个试题，网友“小黑牛”提出了下列观点，似乎有利于在中学知识范围内解释清楚这个试题：中间产物学说

（E+S-----ES-------E+C+D）认为，酶也是反应物，只是在这样的反应中，反应了的酶又能重新生成。由于酶也是反应物，所以增加反应物浓度或增加酶的浓度，反应速率都会增大。

酶最适温度与酶活性最强的温度

必修1第68页关于温度对酶活性的影响，较之新人教版讲的比较详细。但这也带来一个问题，即酶的最适温度与酶活性最强的温度是两个不同的概念。由于随着温度的升高，使酶促反应速度加快与使酶失活加快这两个相反的影响是同时存在的，只有在某一温度时酶的催化速度与酶的失活达到一个最佳的平衡点，即酶促反应速度最大的温度才是酶活性最强的温度。

通过查阅资料，发现对于唾液淀粉酶来说，其活性最强的温度是55℃左右，而酶的最适温度应该是酶的催化速度最快而酶蛋白又不会变性失活的温度，对唾液淀粉酶来说其最适温度应该是45℃左右。唾液淀粉酶在55℃左右开始将由于酶蛋白变性而逐渐丧失活性，并随着温度的升高，酶蛋白变性愈严重；75℃时唾液淀粉酶只有少量活性，85℃以上其活性完全丧失。是不是可以这样认为，酶的最适温度一般要低于酶活性最强的温度。

但我们平时并没有区分这两个概念，必修1第62页“酶作用的强弱可用酶活性表示——例如，1g蔗糖酶在1min内使多少g蔗糖水解，就代表蔗糖酶的活性是多少”，即我们平时授课说某酶的最适温度实际上是指该酶催化的酶促反应速率最大时的温度，并且我们都讲唾液淀粉酶的最适温度是37℃，这个温度又是怎么来的呢?和资料有矛盾，哪个才是正确的呢？

酶活性的曲线是因为 温度升高使化学反应加快以及酶随温度升高后令蛋白质变性而降低催化效率，因此酶的最适温度是这两方面共同作用的结果

高能磷酸键释放的能量从哪里来？能量不是物质，能量是一种存在形式，物质所处状态。

能量是物质运动转换的量度，简称“能”。世界万物是不断运动的，在物质的一切属性中，运动是最基本的属性，其他属性都是运动的具体表现。能量是表征物理系统做功的本领的量度。

对应于物质的各种运动形式，能量也有各种不同的形式，它们可以通过一定的方式互相转换。

在机械运动中表现为物体或体系整体的机械能，如动能、势能、声能等。在热现象中表现为系统的内能，它是系统内各分子无规则运动的动能、分子间相互作用的势能、原子和原子核内的能量的总和，但不包括系统整体运动的机械能。对于热运动能（热能），人们是通过它与机械能的相互转换而认识的（见热力学第一定律）[2]。

空间属性是物质运动的广延性体现；时间属性是物质运动的持续性体现；引力属性是物质在运动过程由于质量分布不均所引起的相互作用的体现；电磁属性是带电粒子在运动和变化过程中的外部表现，等等。物质的运动形式多种多样，每一个具体的物质运动形式存在相应的能量形式。

宏观物体的机械运动对应的能量形式是动能；分子运动对应的能量形式是热能；原子运动对应的能量形式是化学能；带电粒子的定向运动对应的能量形式是电能；光子运动对应的能量形式是光能，等等。除了这些，还有风能、潮汐能等。当运动形式相同时，物体的运动特性可以采用某些物理量或化学量来描述。物体的机械运动可以用速度、加速度、动量等物理量来描述；电流可以用电流强度、电压、功率等物理量来描述。但是，如果运动形式不相同，物质的运动特性唯一可以相互描述和比较的物理量就是能量，能量是一切运动着的物质的共同特性。

ATP水解释放能量这一过程中，涉及到一个被称为“分子马达”关键物质的参与。正是该分子马达空间构象的改变才将ATP蕴涵的化学能转换为机械能。你们在上大学时会学到相关内容，这里我也可以简单介绍一下：

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分子马达本质上是蛋白质，它是利用化学能进行机械做功的纳米系统。包括：驱动蛋白、RNA聚合酶、肌球蛋白等。参与胞质运输、DNA复制、细胞分裂、肌肉收缩几乎所有重要生命活动。如果你要理解分子马达更深层次生理机制，需要具备G蛋白和其他P-环NTP酶的知识。 --------------------------------------------------------------------------------- 分子马达通常存在与有细胞结构的生命体中，因此ATP如果要发生效用，则必须存在活细胞内，更准确说，存在于相关分子马达包含的氛围。

双因子对光合速率影响的曲线开头部分是否重合?

在高中生物教材选修教材的习题中，有一个在三种不同的二氧化碳浓度下光照强度对光合作用速率的影响曲线图，三条曲线的开头部分画成分离的。2005年上海高考第35题第一个图，显示三种不同二氧化碳浓度（或温度）下光照强度对光合作用合成量的影响，三条曲线（X1、X2、X3）的开头部分却画成是重合的。2007年北京高考第3题中的图则与上面那道上海高考题中的图相一致，开头部分也是重合的。

究竟谁对谁错呢？笔者考虑了很久，也没有得出结论。

最近几天参与K12生物论坛的讨论，对酶浓度和底物浓度两个因子对酶促反应速率的影响问题，发表了自己的一点看法，这就是笔者昨天的的博文《2003年上海生物试题11题如何理解？》。今天重读此文，受到启发。既然酶浓度和底物浓度两个因子对酶促反应速率的影响曲线开头部分就不重合，那么类似的问题：光照强度和二氧化碳浓度两个因素对光合速率的影响曲线，开头部分是否也不重合呢？这样说来，教材上的图是正确的，而2005年上海高考第35题第一个图则是有毛病的。

丙酮酸的跨膜运输与细胞呼吸的调节

细胞呼吸分为需氧呼吸和厌氧呼吸。对于真核生物细胞来说，需氧呼吸第一阶段在细胞溶胶中进行，第二、三阶段在线粒体中进行。厌氧呼吸全部在细胞溶胶中进行，并且第一阶段与需氧呼吸相同。细胞呼吸第一阶段糖酵解产生的丙酮酸，在有氧条件下进入线粒体进一步氧化分解，无氧条件下就在细胞溶胶中与NADH反应生成乳酸或者酒精和二氧化碳。这里存在一个疑问是，需氧呼吸第二阶段同样不需要氧气参与，为什么在无氧条件下丙酮酸不会进入线粒体内进行第二阶段（三羧酸循环）的反应呢？反之，为什么氧气充足时丙酮酸不会留在细胞溶胶中呢？本文就丙酮酸进入线粒体的跨膜运输方式与氧气浓度对于细胞呼吸方式的调节进行分析，以期解答上述问题。

（1）该细胞分裂一次平均经历的时间为___22______h。DNA分子复制所经历的时间为____7______h。

解析：

因为不同细胞的细胞周期不同，A点表示已有细胞DNA复制完成，B点表示有细胞已进入分裂期AB=G2=3h。

Ｃ点有５０％分裂期细胞被标记且在增加，所以ＡＣ＝Ｇ２＋５０％Ｍ＝３。５，由于Ｇ２＝３，所以Ｍ＝１h。

Ｄ点有５０％分裂期细胞被标记且在减少说明已经换了普通培养基，所有的被标记细胞都已经进入了分裂期，也就是在细胞周期中速度最后的那个细胞已经进入了细胞分裂期，即在Ａ点时，进展最快的细胞是ＤＮＡ复制完成，进展最慢的细胞刚开始进入ＤＮＡ复制。ＡＤ＝Ｓ＋Ｇ２＋５０％Ｍ＝１０。５ Ｓ＝７h

新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？

答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。 分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。

细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。

多细胞生物还受到在整体水平上的调节。这主要包括激素的调节和神经的调节。高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。人类还受到高级神经活动的调节。

除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。

代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。

⒍ 概述代谢中的有机反应机制。

答：生物代谢中的反应大体可归纳为四类，即基团转移反应；氧化－还原反应；消除、异构化和重排反应；碳－碳键的形成或断裂反应。这些反应的具体反应机制包括以下几种：酰基转移，磷酰基转移，葡糖基基转移；氧化－还原反应；消除反应，分子内氢原子的迁移（异构化反应），分子重排反应；羟醛综合反应，克莱森酯综合反应，β-酮酸的氧化脱羧反应。

生物能学完全建立在热力学的基础上，因此，从这个角度看，热力学对生物化学工作者更为重要。

分解代谢

脂肪组织中的甘油三酯在一系列脂肪酶的作用下，分解生成甘油和脂肪酸，并释放入血供其它组织利用的过程，称为

脂动员。

在这一系列的水解过程中，催化由甘油三酯水解生成甘油二酯的甘油三酯脂肪酶是脂动员的限速酶，其活性受许多激素的调节称为激素敏感脂肪酶(hormone sensitive lipase，HSL)。胰高血糖素、肾上腺素和去甲肾上腺素与脂肪细胞膜受体作用，激活腺苷酸环化酶，使细胞内cAMP水平上升，进而激活cAMP依赖蛋白激酶，将HSL磷酸化而活化之，促进甘油三酯水解，这些可以促进脂动员的激素称为脂解激素(lipolytic hormones）。胰岛素和前列腺素等与上述激素作用相反，可抑制脂动员，称为抗脂解激素(antilipolytic hormones）。

脂动员生成的脂肪酸可释放入血，与白蛋白结合形成脂酸白蛋白运输至其它组织被利用。但是，脑及神经组织和红细胞等不能利用脂肪酸，甘油被运输到肝脏，被甘油激酶催化生成3-磷酸甘油，进入糖酵解途径分解或用于糖异生。脂肪和肌肉组织中缺乏甘油激酶而不能利用甘油。 合成代谢

人体可利用甘油、糖、脂肪酸和甘油一酯为原料，经过磷脂酸途径和甘油一酯途径合成甘油三酯。 甘油一酯途径：

以甘油一酯为起始物，与脂酰CoA共同在脂酰转移酶作用下酯化生成甘油三酯。 磷脂酸途径：

磷脂酸即3磷酸-1,2-甘油二酯，是合成含甘油脂类的共同前体。糖酵解的中间产物类磷酸二羟丙酮在甘油磷酸脱氢酶作用下，还原生成α-磷酸甘油（或称3-磷酸甘油）；游离的甘油也可经甘油激酶催化，生成α-磷酸甘油（因脂肪及肌肉组织缺乏甘油激酶，故不能利用激离的甘油）。α-磷酸甘油在脂酰转移酶（acyl transferase）作用下，与两分子脂酰CoA反应生成3-磷酸。1,2甘油二酯即磷脂酸（phosphatidic acid）。此外，磷酸二羟丙酮也可不转为α-磷酸甘油，而是先酯化，后还原生成溶血磷脂酸，然后再经酯化合成磷脂酸。

甘油三酯代谢过程

磷脂酸在磷脂酸磷酸酶作用下，水解释放出无机磷酸，而转变为甘油二酯，它是甘油三酯的前身物，只需酯化即可生成甘油三酯。

甘油三酯所含的三个脂肪酸可以是相同的或不同的，可为饱和脂肪酸或不饱和脂肪酸。 甘油三酯的合成速度可以受激素的影响而改变，如胰岛素可促进糖转变为甘油三酯。由于胰岛素分泌不足或作用失效所致的糖尿病患者，不仅不能很好利用葡萄糖，而且葡萄糖或某些氨基酸也不能用于合成脂肪酸，而表现为脂肪的氧化速度增加，酮体生成过多，其结果是患者体重下降。此外，胰高血糖素、肾上腺皮质激素等也影响甘油三酯的合成。

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