生物化学大纲

414《生物化学》复习大纲

一.考试性质

生物化学研究生入学考试是为我校招收生物化工、制药工程、发酵工程硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试，其指导思想是既要有利于国家对高层次人才的选拔，又要有利于促进生物化学课程教学质量的提高，考试对象为从2002年起参加我校硕士研究生入学生物化学考试的考生。

二.考试的基本要求

要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论，掌握各类生化物质的结构、性质和功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径及调控方法，理解基因表达调控和基因工程的基本理论，强调综合运用所学的知识分析问题和解决问题的能力。

1.考试方法和考试时间

硕士研究生入学生物化学考试为笔试，总分150，考试时间为3小时。

2.参考书：

《生物化学》第三版 王镜岩主编 高教出版社

《新编生物化学实验讲义》谢宁昌主编 未出版

3.试题类型：

一. 填空题 15-20分（20题，1分/题） 二. 是非题 15-20分（20题，1分/题）

三. 简答题 50分（10题，5分/题，含1～2道计算题）

四. 论述题 60-70分（约6-7题，10分/题）

4.考试内容、考试要求

第一部分 糖类、脂类、激素类、维生素与辅酶类化学

掌握：单糖的鉴定原理；单糖、二糖、寡糖和多糖的结构；甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性；第二信使学说；

熟悉：糖的构型；糖的概念及其分类；糖的功能及其组成；重要脂肪酸的结构；脂类的类别、功能、脂的前体及衍生物的结构特点；水溶性维生素的类别、结构、作用和缺乏疾病，脂溶性维生素的分类及其功能；维生素与辅酶的关系；激素的类型、特点；常见激素的结构和功能；含氮类激素和固醇类激素的一般作用特点；

第二部分 蛋白质与酶的化学

掌握：氨基酸的通式、结构与特性；蛋白质一、二、三、四级结构及结构域的概念；蛋白质变性理论；酶活性的调节；酶的作用机制；酶的分类；酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法；酶活力计算；核酶的概念与意义。

熟悉：氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质；肽键的特点；血红蛋白、肌红蛋白的结构与其功能的关系；氨基酸、肽的分类；蛋白质二级结构的类型及特点；酶的基本概念；几种工具酶的功能；抗体酶、核糖酶和固定化酶的基本概念；蛋白质一级结构的测定方法；

第三部分 核酸的化学

掌握：碱基、核苷、核苷酸、核酸的结构；DNA、tRNA的二级结构模型；核酸的变性、

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复性； PCR技术及其应用。

熟悉：核酸的分子杂交技术；核酸的物理性质和化学性质

第四部分 代谢总论、糖代谢、脂代谢、蛋白质分解代谢、核酸代谢

掌握：呼吸链的组成和顺序；高能化合物的概念和种类；氧化磷酸化的机制与ATP的合成机理；EMP、TCA、HMS、糖异生途径；EMP、TCA途径中的酶学调控；脂肪酸的β－氧化；脂肪酸的从头合成；AA的氧化脱氨、转氨、联合脱氨；尿素循环；α－酮酸的代谢与TCA循环的关系；核苷酸的从头合成途径中的原料；并能综合运用各种代谢的理论及相互关系。

熟悉：新陈代谢的概念、类型及其特点；糖元生成作用；蔗糖和淀粉的形成过程；高等植物的光反应类型和作用；脂肪、磷脂的分解与合成代谢；胆固醇的合成；蛋白的消化和吸收；氨基酸代谢与其他代谢的关系；碱基的分解；核苷酸衍生物的产生。各类代谢的相互利用和相互制约的关系。

第五部分DNA的复制、DNA的损伤与修复

掌握：生物的中心法则；DNA复制的规律；参与DNA复制的酶与蛋白质的种类和功能；冈崎片段与DNA的半不连续复制；

熟悉：DNA复制过程；真核生物与原核生物DNA复制的异同点；DNA的损伤类型与修复机制；θ复制和滚环复制模型；

第六部分 转录、逆转录、RNA的复制

掌握：转录的一般规律；RNA聚合酶的组成和功能；mRNA的后加工过程及其意义；逆转录酶的功能以及逆转录的过程；

熟悉：原核生物的转录过程；原核生物启动子的特点；RNA的复制

第七部分 翻译

掌握：蛋白质生物合成的一般特征与翻译步骤；遗传密码的特点；参与蛋白质合成的主要物质的种类和功能；

熟悉：蛋白质合成的过程以及肽链的后加工过程；真核生物与原核生物蛋白质合成的区别

第八部分 基因表达调控、基因工程、DNA测序

掌握：操纵子学说；典型的遗传工程技术；原核生物的基因表达各级水平的调控； 熟悉：人类基因工程计划；RNA和DNA的测序原理和方法；

生物化学实验

考试内容

实验一. 粗脂肪的定量测定-索氏提取法（4学时） 实验二. 氨基酸的分离鉴定-纸层析法（6学时） 实验三. 血清蛋白醋酸纤维薄膜电泳（4学时）

实验四. 蛋白质的定量测定-微量克氏定氮法（6学时） 实验五. 紫外吸收法测定核酸的含量（4学时） 实验六. 酶的活力测定（4学时） 实验七. 血糖的定量测定（4学时） 实验八. 米氏方程的确定（4学时）

实验九. 酶促反应进程曲线的制作和初速度的测定（4学时）

考试要求：

掌握：实验操作；现象；仪器的使用方法；熟悉：实验原理；计算方法；

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第一章 糖类

1、糖的定义，命名及生物学作用。 2、解释单糖溶液的变旋现象。 3、小结单糖的化学性质。

4、几种鉴定糖的反应（Fahling Benedict试验、溴水（pH6）试验、Seliwanoff 试验、Bial反应、Molish试验、蒽酮反应）。 5、重要单糖及其衍生物的作用。

6、寡糖的命名规则，常见二糖（麦芽糖、蔗糖、乳糖、纤维二糖）糖苷键类型。 7、环糊精的结构特点及用途

8、淀粉、糖原、纤维素、壳多糖的结构特点与功能。 9、糖蛋白中糖肽键的类型，糖链的生物学功能。 10、GAG和PG的结构特点及生物学功能。

第二章脂质与生物膜

1、 阐述生物膜模型及结构特点。 2、 阐述生物膜的两侧不对称性。 3、 阐述膜转运的不同方式。 4、 试述脂质的分类与结构特点。 5、 猪油的皂化价是193～203，碘价是54～70；椰子油的皂化价是246～265，碘价是8～10。这些数值说明猪油和椰子油的分子结构有什么差异？

6、 1-软脂酰-2-硬脂酰-3-月桂酰甘油与磷脂酸的混合物在苯中与等体积的水震荡，让两相分开后，问哪种脂类在水相中的浓度高？为什么？

7、 1mol某种磷脂完全水解可得油酸、软脂酸、磷酸、甘油和胆碱各1mol。（1）写出这种磷脂最可能的结构式；（2）是甘油醇磷脂还是鞘氨醇磷脂；（3）是卵磷脂还是脑磷脂

第三章蛋白质

1. 举例说明蛋白质在生命运动中，起着哪些重要生理功能？

2. 蛋白质由哪些元素组成？测定蛋白质含量以什么元素为标准？怎样计算？ 3. 哪些氨基酸是极性的？哪些氨基酸是非极性的？在pH7.0时哪些氨基酸带正电？哪些带负电？

4. 什么是氨基酸的pK值？什么是氨基酸的pI值？二者有何区别？ 5. 为什么几乎所有蛋白质在280nm处，均有强吸收？ 6. 用电泳法分离氨基酸的原理是什么？

7. 氨基酸有哪些重要化学反应？这些反应在蛋白质分析上有何用途？

8. 什么是肽键，肽链？为什么说肽键有双键性质？为什么说肽单位是刚性平面？ 9. 有哪些因素参于维持蛋白质的空间结构？ 10. 简述α－Helix与β－Sheet的特点？

11. 什么是蛋白变性？变性蛋白有何特性？降解与变性有何区别？ 12. 蛋白质的分离、纯化有哪些常用方法？简述各种方法的原理 13. 以血红蛋白为例，简述蛋白质空间结构与功能的关系。

14. 如何分析蛋白质的一般结构？用于一级结构分析的常见试剂有哪些？ 15. 某氨基酸溶于pH 7.0的水中，所得溶液的pH为6.0，问此氨基酸pI是

大于6.0，小于6.0，还是等于6.0？若所得溶液的pH为8.0，问此氨基酸的pI是大于8.0，等于8.0或小于8.0？

16. 根据氨基酸的pK，计算pI，若三者的混合溶液的pH为6.5，在电场中各向何处移动？ Ala，pK1＝2.34，pK2＝9.69

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Glu，pK1＝2.19，pK2＝4.25，pK3＝9.69 Lys，pK1＝3.52，pK2＝8.95，pK3＝10.53 17. 怎样证明蛋白质分子中有肽键存在？

18. 在pH6.0时，将Gly，Ala，Glu，Lys，Arg和Ser的混合物进行电泳 （1）哪种氨基酸向阳极移动最快？ （2）哪种氨基酸向阴极移动最快？

（3）哪种氨基酸几乎停止在原点而不向前移动？ 19. 怎样分析蛋白质的纯度？ 20. 怎样测定蛋白质的分子量？ 21. 简述免疫球蛋白的结构特点。 22. 名词解析

超二级结构、结构域、Bohr效应、分子伴侣（Chaperonin）

第四章核酸化学

1. 简述两类核酸的基本结构单位，主要组成，在细胞中分布的部位，基本单元以什么键相连？

2. 简述DNA双螺旋结构的特点

3. 简述RNA有哪些主要类型，比较其结构与功能的特点

4. 核酸分子中的糖苷键均为____型糖苷键。糖环与碱基之间的连键为____键，核苷与核苷之间通过____键连接形成多聚体。

5.核酶主要有哪几种类型？各催化什么反应？用表格的形式总结水解核酸的酶：种类、催化的底物、催化的作用点、催化条件

6. 寡核苷酸链 U A A G C C C A U G U G C A U G A (1) 用RNase T1水解，(2)用RNase I水解，

(3)用牛脾磷酸二酯酶水解 试分别写出相应的水解产物 7.对一双链DNA而言，如一条链(A+G)/(T+C)=0.7 则 (1)互补链中（A+G)/(T+C)=？

(2)在整个DNA分子中（A+G)/(T+C)=？

(3)如一条链中（A+T)/(G+C)=0.7 互补链中(A+T)/(G+C)=？ (4)在整个DNA分子中（A+T)/(G+C)=？ 8.核酸在260nm附近有强吸收，这是由于____； 9.双链DNA中____含量多，Tm值会高？

10.写出DNA变性、复性的定义，引起变性的因素和复性所需的条件。

第五章酶化学

1、简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及个性。

2、酶的分类及其特点是什么？举例说明酶的国际系统命名法与酶的编号。 3、什么是核酸酶，什么是抗体酶？各有何特点？ 4、如何解释酶作用的专一性-诱导契合学说？

5、称取25mg蛋白酶配成25ml溶液，取2ml溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1ml溶液测酶活，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500ug酪氨酸，假定1个酶活力单位为每分钟产生1ug 酪氨酸的酶量，请计算:1)酶溶液的蛋白浓度及比活。2)每克酶制剂的总蛋白含量及总活力。

6、总结可逆抑制的类型与特点。并根据下表，作图判断抑制剂类型。

[s]mmol/L 2.0 3.0 4.0 10.0 15.0

每小时形成产物的量umol(无抑制) 13.9 17.9 21.3 31.3 37.0

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每小时形成产物的量umol(有抑制) 8.8 12.1 14.9 25.7 31.3

7、什么是同功酶？各有何特点？

8、阐述酶具有高效率及高度专一性的机理。举例说明。

第六章维生素与辅酶

1、简述脂溶性（四类）和水溶性（八～九类）维生素的结构特点，功能与缺乏症等。 第七章激素

1、激素的特点及分类（化学本质）。

2、重要激素（以课堂举例为主）的化学本质及功能。 3、什么是第二信使学说？什么是级联放大作用？ 4、激素分泌的调节。

第八章生物能学与生物氧化

1、什么是生物氧化？有何特点？

2、简述两条呼吸链的组成，排列顺序及各组成成分的递氢、递电子机制。 3、高能化合物有哪几类？各举一例。

4、什么是底物水平磷酸化？什么是氧化磷酸化？有何不同？简述两条呼吸链中 ATP的形成部位。什么是P/O比值？有何生物学意义？ 5、什么是呼吸链抑制剂？举例说明并指出抑制部位。 6、什么是解偶联作用？举例并说明解偶联机制是什么？ 7、用化学渗透学说解析氧化磷酸化机制。

第九章糖代谢

1、乙醇发酵，糖酵解与有氧氧化有何不同？

2、简述葡萄糖有氧氧化的反应过程，三阶段各产生几个ATP 生理意义，关键酶及重要调控因素。

3、什么叫磷酸戊糖途径？该途径分几个阶段？各有何特点？有何生理意义？关键酶及重要调控因素。

4、怎样由葡萄糖合成糖原？糖原如何分解为葡萄糖？为什么肌糖原不能直接分解为血中葡萄糖？

5、什么是糖异生？丙酮酸、乳酸、甘油怎样转为葡萄糖？有何生理意义？什么是Cori循环？

6、什么是光反应，什么是暗反应？什么叫Calvin循环？ 7、讨论血糖的来源与去路及恒定因素。

第十章脂代谢

1、列举下列通路的限速酶及其调节因素：A、脂肪酸合成。B、脂肪动员。 C、胆固醇合成。

2、血浆脂蛋白的类型与生理功能是什么？为什么高密度脂蛋白有利于血脂的清除？ 3、阐述脂肪酸的生物合成与β-氧化的异同点和全过程。

4、正常情况下酮体的生成有何生理意义？“酮尿症”的生化机制是什么？ 5、说明辅酶生物素、B12在奇数碳原子氧化途径中的功能。

6、胆固醇的合成原料是什么？胆固醇在体内可转化产生哪些生理活性物质。

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7、阐述UTP、CTP在非核酸类物质生物合成中的重要作用。

8、早期的生物化学家认为固定CO2的作用仅仅存在于植物中，后发现动物也存在，即从丙酮酸合成葡萄糖的糖异生作用和从乙酰CoA合成脂酸这两条途径中，写出固定CO2的有关反应并指出CO2的功能是什么？

第十一章蛋白质分解

1、动物体内有哪些主要的酶参加蛋白质水解反应？总结这些酶的作用特点。（包括消化酶和胞内水解酶）

2、氨基酸脱氨有哪些方式？

3、说明下列代谢过程及生理意义。 （1）联合脱氨作用

（2）腺嘌呤核苷酸循环联合脱氨*（简式） （3）鸟氨酸循环

（4）蛋氨酸甲基转移循环 *

4、四氢叶酸携带“一碳基团”有哪些方式？哪些氨基酸代谢生成“一碳基团”？有何生理功用？

5、氨基酸脱氨基后的碳链如何进入柠檬酸循环？ 6、简述糖、脂肪、氨基酸代谢的相互关系。

第十二章 核酸的降解与核苷酸代谢

1、生物体内嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的合成途径有哪些？

2、生物体内嘌呤环和嘧啶环是如何合成的？哪些氨基酸直接参与核苷酸合成？ 3、生物体内脱氧核苷酸是如何形成的？

第十三章 DNA复制与RNA转录

1、比较三类聚合酶性质和作用的异同（DNA指导的DNA聚合酶，DNA指导的 RNA聚合酶，RNA指导的DNA聚合酶）。

2、阐述原核生物RNA转录过程.

3、简要说明致癌RNA病毒与HIV病毒的致病机理与逆转录酶的关系。 4、阐述真核生物 mRNA的后加工特征.

5、从分解代谢和合成代谢的调控机理来说明原核生物基因表达调节。 第十四章蛋白质的生物合成

1、何谓密码的简并性和变偶性？两者有何关系？ 2、阐述蛋白质生物合成的全过程。 3、什么是信号肽?有何特征和功能?

4、在蛋白质定向输送时，多肽本身有何作用？ 5、分子伴侣有何功能?

第十五章 细胞代谢与基因表达的调控

1、阐述糖、脂类、核酸与蛋白质代谢的关系。 2、代谢调节在哪几个水平上进行？ 3、两种酶水平的调节各有什么特点？

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