食品化学总结(4)

分类：

根据氨基酸侧链R的极性不同可将其分为四组，它们分别是：

1. 碱性氨基酸：侧链上带正电荷，它们是赖氨酸、精氨酸、组氨酸，侧链含有氨基或亚氨基。 2. 酸性氨基酸：侧链上带负电荷，它们是谷氨酸和天冬氨酸，侧链上均含一个羧基。

3. 不带电荷的极性氨基酸：此种Aa侧链含有极性基团，可以形成氢键，溶解度比非极性氨基酸增大。共有7种：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺及甘氨酸。半胱氨酸在蛋白质中通常以胱氨酸的形式存在，而天冬酰胺、谷氨酰胺在酸、碱存在时水解转化为天冬氨酸和谷氨酸。

4.非极性氨基酸：具有一个疏水性侧链，在水中的溶解度比极性氨基酸低。共有8种：丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、脯氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和甲硫氨酸(蛋氨酸)，脯氨酸是α一亚氨基酸。

此外，还有存在于胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸；存在于肌肉中的甲基组氨酸和ε—N一甲基赖氨酸。 二、氨基酸的物理性质

1. 旋光性：除甘氨酸外，氨基酸的碳原子均是手性碳原子，所以具有旋光性。旋光方向和大小取决于其R基性质，也与水溶液的pH有关。

2. 紫外吸收：20种Aa在可见区内无吸收，但在紫外光区酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸有吸收，其最大吸收波λman分别为278nm、279nm和259nm，故此利用此性质对这三种氨基酸进行测定。酪氨酸、色氨酸残基同样在280nm处有最大的吸收，可用紫外分光光度法定量分析蛋白质。

3. 离解：在中性溶液中氨基酸是以偶极离子或两性离子的形式存在： 在不同的PH条件下既可作为碱接受质子： 又可作为酸离解出一质子：

所以一个单氨基单羧基氨基酸全部质子化以后可以看作一个二元酸，因而有两个离解常数：

当氨基酸呈电中性(即净电荷为零)时，所处环境的pH值即为该氨基酸的等电点(pI)，pI和pKaI、pKa2有以下的关系：

三、氨基酸的化学性质

氨基酸上的各个官能团可进行多种反应，在这里介绍氨基、羧基及侧链的一些主要反应： 1. 氨基的反应（4个）：

（1）α-Aa 能与亚硝酸定量作用，产生氨气和羟基酸；测定N2的体积就可以计算氨基酸含量。ε—NH2与HNO2反应较慢，脯氨酸、精氨酸、组氨酸、色氨酸中的环结合氮不与HNO2作用。

（2）与醛类化合物反应：氨基与醛类化合物反应生成Schiff碱，Schiff碱，是美拉德反应中间产物，与褐变反应有关

（3）酰基化反应：例如氨基可与苄氧基甲酰氯在弱碱性条件下反应 ：

在合成肽的过程中可利用此反应保护氨基。

（4)烃基化反应：Aa-氨基可以与二硝基氟苯反应 生成稳定的黄色化合物：

该反应可用于对肽的N一末端氨基酸来进行分析。 2. 羧基的反应（2个） （1）成酯或成盐反应，

氨基酸在干燥HCl存在下与无水甲醇或乙醇作用生 成甲酯或乙酯：

（2）脱羧反应：大肠杆菌中含有一种谷氨酸脱羧酶，可使谷氨酸脱羧。

3. 由氨基与羧基共同参加的反应（2个）：

（1）形成肽键：氨基酸之间的羧基和氨基缩合反应，可以形成肽：

②与茚三酮反应：在微酸性条件下茚三酮与氨基酸共热可发生下列反应，终产物为蓝紫色化合物，可用于氨基酸的定性、定量分析。只有脯氨酸生成黄色化金物。

4. 侧链的反应

α-氨基酸的侧链R基反应很多：R基上含有酚基，可还原Folin血试剂，生成钼蓝和钨蓝，可用于蛋白质的定量分析；R基上含有一SH基，在氧化剂存在下生成双硫健，在还原剂存在下亦可重新变为一SH基等。

四、氨基酸的制备

氨基酸的制备可以通过三种途径：

1. 蛋白质水解：天然蛋白质用酸、碱或酶催化水解，生成游离氨基酸，然后通过等电析出使之结晶，再经精制而得到各种氨基酸。其中以酶法水解较为理想。

2. 人工合成法：一般只用于制备少数难以用其它方法制备的氨基酸，如色氨酸、甲硫氨酸。 3. 生物发酵法：可以用来制备多种氨基酸，如谷氨酸、赖氨酸等在生产上应用最多。

3.2 蛋白质(Proteins)

一、蛋白质的结构：

蛋白质是以氨基酸为基本结构单位构成的结构复杂高分子化合物。其结构分为低级结构（一级结构）和高级结构（二、三、四级结构）：

1. 一级结构：是氨基酸通过肽键（酰胺键）组成的肽链中，氨基酸残基的种类、数目、排列顺序为Aa的一级结构。 在多肽链中带有氨基的一端称作N端，而带有羧基的一端称作C端。许多蛋白质如胰岛素、血红蛋白、酪蛋白的一级结构已经确定。一级结构决定蛋白质的高级结构和蛋白质的基本性质。

2. 二级结构：指多肽链借助氢键排列成沿一个方向、具有周期性结构的构象，并不考虑侧链的构象和片断间的关系。Pr的二级结构主要有α-螺旋和β-折叠，氢键在其中起着稳定构象的作用。

3. 三级结构：是指多肽链借助各种作用力在二级结构基础上，进一步折叠卷曲形成紧密的复杂球形分子的结构。

稳定蛋白质三级结构的作用力有氢键、离子键、二硫键和范德华力。在大部分所研究的球形蛋白分子中，极性氨基酸的R基一般位于分子表面，而非极性氨基酸的R基则位于分子内部。

4. 四级结构：蛋白质的四级结构是二条或多条肽链之间以特殊方式结合，形成有生物活性的蛋白质；其中每条肽键都有自己的

一、二、三级结构，这些肽链称为亚基，它们可以相同，也可以不同。 二、蛋白质的分类

蛋白质根据其化学组成和溶解度分为三大类：即单纯蛋白质、结合蛋白质和衍生蛋白质。 (一)单纯蛋白质：仅含氨基酸的一类蛋白质：

1．清蛋白(Albumines)：它们是分子量很低的蛋白质，能溶于中性无盐的水中。例如蛋清蛋白、乳清蛋白、血清蛋白、牛乳中的乳清蛋白、谷物中的麦谷蛋白和豆科种子里的豆白蛋白等即是。

2．球蛋白(Globulins)：不溶于水，但可溶于稀酸、稀碱及中性盐溶液，如牛乳中的乳清球蛋白、血清球蛋白，肉中的肌球蛋白和肌动蛋白与大豆中的大豆球蛋白即是。

3．谷蛋白(Glutellins)：不溶于水、乙醇及盐溶液中，能溶于很稀的酸和碱溶液中。例如小麦中的谷蛋白和水稻中的米谷蛋白即

4．醇溶谷蛋白(Prolamines)：不溶于水及中性有机溶剂中，能溶于50％~90％酒精中。这种蛋白质主要存在谷物中，并含大量的脯氨酸和谷氨酸，例如玉米醇溶谷蛋白，小麦醇溶谷蛋白和大麦醇溶谷蛋白即是。

5．硬蛋白(Scleroprotein)：不溶于水和中性溶剂中并能抵抗酶的水解。这是一种具有结构功能和结合功能的纤维状蛋白。例如肌肉中的胶原蛋白、腱中的弹性蛋白和毛发及角蹄中的角蛋白即是；明胶为其衍生物。 6．组蛋白(Histones)：为一种碱性蛋白质，因为它含有大量的赖氨酸和精氨酸，能溶水中。

7．鱼精蛋白(Protamines)：为一种低分子量(400—8000)的碱性很强的蛋白质，它含有丰富的精氨酸，例如鲱鱼中的鲱精蛋白。 (二)结合蛋白质

结合蛋白质是单纯蛋白质与非蛋白质成分，如碳水化合物、油脂、核酸、金属离子或磷酸盐结合而成的蛋白质。

1．脂蛋白(Lipoproteins)：为油脂与蛋白质结合的复合物，具有极性的乳化能力，存在于牛乳和蛋黄中。与蛋白质结合的油脂有甘油三脂、磷脂、胆固醇及其衍生物。有些蛋白质如视紫红蛋白能与细胞的生物膜相结合，与生物膜的脂双层结合的部分为富含疏水氨基酸的肽段，它们呈α一螺旋结构，这类蛋白质称为膜蛋白。

2．糖蛋白(Glycoproteins)：糖蛋白是碳水化合物与蛋白质结合的复合物。这些碳水化合物是氨基葡萄糖、氨基半乳糖、半乳糖、甘露糖、海藻糖等中的一种或多种，与蛋白质间的共价键或羟基生成配糖体。糖蛋白可溶于碱性溶液。哺乳动物的粘性分泌物、血浆蛋白、卵粘蛋白及大豆某些部位中之蛋白质都属于糖蛋白。

3．核蛋白(Nucleoproteins)：由核酸与蛋白质结合而成的复合物。存在细胞核及核糖体中。

4．磷蛋白(Phosphoproteins)：为许多主要食物中一种很重要的蛋白质。磷酸基团是与丝氨酸或苏氨酸中的羟基结合，如牛乳中的酪蛋白和鸡蛋黄中的磷蛋白即是。

5．色蛋白(Chromoproteins)：为蛋白质与有色辅基结合而成的复合物，后者多为金属。色蛋白有许多种，如血红蛋白、肌红蛋白、叶绿素蛋白及黄素蛋白等。 (三)衍生蛋白质

衍生蛋白质是用化学方法或酶学方法处理蛋白质得到的一类衍生物。 根据其变化程度可分为：

一级衍生物：一级衍生物的改性程度较小、不溶于水，如凝乳酶凝结的酪蛋白。

二级衍生物：二级衍生物改性程度较大，包括(proteoses)胨(peptones)和肽(peptides)，这些降解产物因在大小和溶解度上有所不同，溶于水、加热不凝集，在许多食品加工过程中如干酪成熟时易生成肽这类降解产物。 三、蛋白质的物理化学性质 1.蛋白质的酸碱性质

蛋白质是两性电解质，分子内既有游离氨基，又有游离羧基，同时又侧链基团如β-COOH ，γ-COOH ε-NH2、咪唑基、胍基等。在一定条件下，这些基团解离为带电基团，从而是蛋白质带电，所带电荷的性质和数量与可解离基团有关，也与溶液 的pH值有关。蛋白质在某pH值时其所带电荷数为零，此时它所在溶液的pH就是它的等电点pI 。当 pH >pI 时蛋白质为阴离子，在电场中可向阳极移动；而当 pH < pI 时蛋白质作为阳离子，在电场中向阴极移动。 2.分子量的测定：

蛋白质分子量变化范围非常大，并且由于结构复杂，很难精确测定。这里仅介绍渗透压法。

渗透压法：蛋白质溶液与理想溶液有很大的偏差，其浓度与渗透压不呈简单直线关系。在低浓度下，它们之间关系为：

通过测定几个不同浓度下的渗透压，并以π／C对C作图，外推至C→0处得 到截距π／C，然后求得M值的大小。

测定蛋白质分子量的方法还有超离心法、色谱的方法等。 3.蛋白质的水解

蛋白质经过酸、碱或酶催化水解后，经过一系列中间产物，最后生成氨基酸， 中间产物主要是蛋白胨和各种肽类： 蛋白质→蛋白胨→小肽→二肽→氨基酸 注意：

碱水解可以使胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸破坏，并引起氨基酸的外消旋化； 酸水解可破坏色氨酸；

酶法较为理想，它的反应条件温和，对氨基酸破坏少，但需要一系列酶作用才能使一种蛋白质完全水解成游离氨基酸。 4.蛋白质颜色反应

（1） 双缩脲反应是蛋白质的一个颜色反应，凡是具有二个以上肽键的化合物都能发生这种反应，而二肽和游离氨基酸不发生该反应。双缩脲（蛋白质或肽分子）在碱性环境内与CuS04形成紫色化合物，用此反应对蛋白质进行定量分析。

（2）茚三酮反应也是蛋白质的一个颜色反应，在中性条件下蛋白质或多肽也能同茚三酮试剂发生颜色反应，生成兰色或紫红色化合物。茚三酮试剂与胺盐、氨基酸均能反应。

（3）黄色反应在蛋白质溶液中加入浓硝酸，Pr沉淀析出后，再加热则变成黄色沉淀。这一反应是含有芳香族Aa（苯并、色、酪）的Pr所特有的颜色反应。如皮肤、指甲、毛发等遇到浓硝酸会呈黄色。

（4）费林反应含有酪氨酸的Pr因酪氨酸的酚基能育费林试剂中的磷钼酸和磷钨酸反应，还原成蓝色化合物。利用这一反应定量测定Pr。 3.3 蛋白质的变性

蛋白质的二、三、四级结构的构象不稳定，在某些物理或化学因素作用下，发生不同程度的改变称为变性。变性是指蛋白质高级结构发生改变，而肽键不断裂。变性后的蛋白质某些性质发生变化，主要包括： ①疏水性基团暴露，水中溶解性降低； ②某些蛋白质的生物活性丧失； ③肽键暴露出，易被酶攻击而水解； ④蛋白质结合水的能力发生了变化； ⑤溶液粘度发生了变化； ⑥蛋白质结晶能力丧失。

因此可以通过测定蛋白质的一些性质如沉降性质、粘度、电泳性质、热力学性质等了解其变性程度。

引起蛋白质变性的因素

有物理因素和化学因素： 一、物理因素

1. 加热：加热是引起蛋白质变性的最常见因素，蛋白质热变性后结构伸展变形，例如天然血清蛋白是椭园形的，长：宽=3：1，而热变性后长：宽=5.5：1，分子明显伸展。

对一般化学反应，其温度系数为2~4，即温度升高10℃，反应速度增加了2～4倍；但对蛋白质的变性反应，其温度系数为600左右；将该性质用于食品工业如高温瞬时杀菌，就是利用高温快速破坏活性蛋白质或微生物酶的原理．

2. 低温：低温处理可导致某些蛋白质的变性，例如 L-苏氨酸胱氨酸酶在室温下稳定，但在0℃不稳定；有些蛋白质如11S大豆蛋白质、乳蛋白在冷却或冷冻时可以发生凝集和沉淀就是低温变性的例子。

3. 机械处理：有些机械处理如揉捏、搅打等，由于剪切力的作用使蛋白质分子伸展，破坏了其中的α一螺旋，使蛋白质网络发生改变而导致变性。面团的揉制就是典型的例子。 4. 其它因素：如高压、辐射等处理均能导致蛋白的变性。 二、化学因素

1. 酸、碱因素：大多数在特定的pH值范围内是稳定的，但在极端pH条下， Pr分子内部的可离解基团受强烈的静电排斥作用

而使分子伸展、变性。

2. 金属离子：Ca2+、Mg2+离子是Pr分子中的组成部分，对稳定Pr构象起着重要作用除去Ca2+、Mg2+会大大地降低Pr对热、酶的稳定性；而Cu2+、Fe2+、Hg2+、Ag+等易与Pr分子中的-SH形成稳定的化合物，而降低蛋白质的稳定性。

3. 有机溶剂：有机溶剂可通过降低Pr溶液的介电常数，降低Pr分子间的静电斥，导致其变性；或是进入蛋白质的疏水性区域，破坏蛋白质分子的疏水相互作用。这些作用力的改变均导致了蛋白质构象的改变，从而产生了变性。

4. 有机化合物：高浓度的脲素和胍盐(4～8mol／L)会导致蛋白质分子中氢键的断裂，因而导致蛋白质的变性；而表面活性剂如十二烷基磺酸钠( SDS )能在蛋白质的疏讨区和亲水区间起作用，不仅破坏疏水相互作用，还能促使天然蛋白分子伸展，所以是一种很强的变性剂。

5. 还原剂：巯基乙醇、半胱氨酸、二硫苏糖醇等还原剂能使Pr分子中存在的二硫键还原，从而改变蛋白质的构象。 蛋白质的变性—般来讲是有利的，但在某些情况下是必须避免的，如酶的分离、牛乳的浓缩等过程蛋白正变性会导致酶的失活或沉淀生成。 3.4 蛋白质的功能性质

蛋白质的功能性质是指除营养价值外，对食品需宜特性有利的蛋白质的物理化学性质，如凝胶、溶解、泡沫、乳化、粘度等在食品中起着十分重要作用的性质。蛋白质的功能性质影响着食品感官质量、食品质地，也对食品或成分在制备、加工或贮存过程中的物理特性起着主要作用。食品蛋白质的功能性质可以分为三大类：

<1>水合性质：取决于蛋白质与水之间的相互作用，包括水的吸附与保留、湿润性、膨胀性、粘合、分散性、溶解性等。 <2>与蛋白质之间的相互作用有关的性质，如沉淀、胶凝、组织化、面团的形成等。 <3>蛋白质的表面性质：蛋白质的起泡、乳化等方面的性质。 一、水合性质

1.水合性质: 多数食品是水合体系，食品中各成分的物理化学性质和流变学性质受体系中水活度的影响，Pr的构象在很大程度上和它与水的作用有关。浓缩物或离析物在应用于食品中时都涉及水合，因此研究Pr水合和复水性质在食品加工中是非常有用的。

Pr分子通过表面上的各种极性基团与水作用。一般来讲约在0.3g／g蛋白质的水与蛋白质结合的非常牢固，还有0.3g／g蛋白质的水与蛋白质结合的较松散。蛋白质从干燥状态逐渐水合时有如下的过程： 干燥蛋白→极性部位吸附水→多层水吸附→液态水凝聚→蛋白质溶胀

2.影响Pr水合作用的因素：Pr浓度、pH值、温度、离子强度、其它成分的存在均能影响Pr - Pr和Pr-水。蛋白质吸附水、保留水的能力对各类食品尤其是碎肉和面团等的质地起重要的作用，其它的功能性质如胶凝、乳化也与蛋白质的水合有十分重要的关系。 二、溶解度

Pr的溶解度即Pr在水中的溶解能力。Pr溶解度对天然蛋白质的提取、分离提纯及评价蛋白质变性程度非常有用，蛋白质在饮料中的应用也与其溶解度有关。

影响Pr溶解度的因素：pH值、离子强度、温度、溶剂类型等。 三、粘度

Pr溶液的粘度反映出它流动的阻力.蛋白质溶液与多数溶液如悬浮液、乳浊液一样，是非牛顿流体，粘度系数随其流速的增加而降低，这种现象称之为“剪切稀释”，原因如下： <1> 分子朝着流动方向逐渐取向，使得摩擦阻力降低； <2> 蛋白质的水合环境朝着流动方向变形； <3> 氢键和其它弱键的断裂使得蛋白质很快分散。

影响蛋白质流体粘度的主要因素是分散的蛋白分子或颗粒的表观直径，表观直径又因以下的参数而变化： <1> 蛋白质分子的固有特性，例如分子大小、体积、结构、电荷数及浓度的大小等； <2> 蛋白质和溶剂间的相互作用； <3>蛋白质分子之间的相互作用。

Pr的粘度、稠度是流体食品如饮料、肉汤、汤汁等的主要功能性质，对蛋白质食品的输送、混合、加热、冷却等加工过程也有

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