生化考研重点知识总结

生化考研重点知识总结

第一章 单糖

①多糖与碘显色，至少需要的葡萄糖残基数：6 ②唾液淀粉酶激活剂：Cl

③几个典型非还原糖：蔗糖、糖原、淀粉 ④形成N-糖肽键的单糖或衍生物是：

第二章 油脂

①几个非饱和脂肪酸双键数： ?油酸：1 ?亚油酸：2 ?亚麻酸：3

②人不能自身合成的必须脂肪酸： 亚油酸、亚麻酸 ③四种脂类转运脂蛋白：

?CM：乳糜微粒，转运外源性三酰甘油酯 ?VLDL：极低密度脂蛋白，转运内源性三酰甘 油酯

?LDL：低密度脂蛋白，转运内源性胆固醇 ?HDL：高密度脂蛋白，转运外源性胆固醇

第三章 氨基酸与蛋白质 ①几种主要氨基酸及三字母缩写 ?两特殊：Pro、Gly

?芳香：酪（Tyr）色（Trp/Try，吸光最强）苯（Phe）

?八种必需氨基酸：甲携来一本亮色书，Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr ?侧链为羟基氨基酸：苏（Thr）丝（Ser）酪（Tyr） ?酸性氨基酸：天（Asp）谷（Glu）※对应两酰胺：Asn、Gln ?碱性氨基酸：赖（Lys）精（Arg）组（His） ?其它：丙氨酸（Ala）

-

②PI

?PI的计算：PI=（PK1+PK2）/2=(PK1+PKRCOOH)/2=(PK2+PKRNH2)/2 ?PH的计算：PH=PK1+Lg（R/R）=PK2+Lg（R/R）

?PH =7的水中溶蛋白，PH=6，则该蛋白PI<6：蛋白溶后PH下降为6，表明蛋白的COOH

+--电离出H，则产生了R，PH=6>PI 时有R ③蛋白二级结构

?α螺旋：Sn=3.613，存在Pro时不形成α螺旋，右手螺旋 ?β折叠：同/反向，肽键中H与O成氢键，轴距0.35nm ?β转角：转角处为Gly

④超二级结构：无规卷曲、结构域

⑤三级结构：作用力（二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力） ⑥蛋白结构分析

?N端分析法：FDNB（Sanger）、PITC（Edman）、DNS-Cl（丹磺酰氯）、氨肽酶法 ?C端分析法：羧肽酶法、无水肼解法 ※羧肽酶A：不能水解C端为Lys、Arg、Pro的

肽键；羧肽酶B：能水解C端为Lys、Arg的肽键；C端倒数第二位是Pro时，A、B都不能水解 ?打开二硫键：还原法（巯基化合物，碘乙酸保护）、氧化法（过甲酸）

?专一切断：胰蛋白酶（Lys、Arg-COOH肽键）；CNBr（Met-COOH肽键）；胰凝乳蛋白酶（）； ⑦显色反应

?Follin酚：蓝色，酚基（Tyr）、吲哚基（Trp），组分（CuSO4+磷钼酸） ?Millon：红色，酚基（Tyr），组分（HgNO3+Hg（NO3）2） ?坂口反应：红色，胍基（Arg），组分（α萘酚，NaClO） ?黄色反应：黄色，芳香氨基酸，组分（浓HNO3） ?双缩脲反应：紫红色，肽键，多肽，组分（NaOH+CuSO4） ?乙醛酸反应：紫色，吲哚基（Trp） ⑧几种重要氨基酸

?提供活性甲基的：S-腺苷Met ?形成N-糖肽键的：Asp

?胶原蛋白中含量高的氨基酸：Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys

+

-

⑨蛋白分离纯化技术：透析、超滤；密度梯度离心；凝胶过滤；PI法、盐析、有机溶剂

法；电泳、离子交换；吸附层析；亲和层析 ※凝胶过滤大分子先出，凝胶电泳相反：机理 △分子运动速度决定因素：大小、电荷量、形状 ※蛋白离子交换层析与洗脱：

※凝胶电泳三效应：电荷、分子筛、浓度效应 ⑩蛋白含量测定

?测N：凯氏定氮、紫外吸光、双缩脲吸光、福林酚显色吸光 ?测M：沉降离心、凝胶过滤（凝胶排阻层析）、SDS-PAGE ※凯氏定氮：HNO2反应，生成的N2中氨基酸占1/2 ⑾其它

?分离二硫基的肽段可用：SDS-PAGE ?几个主要氨基酸的PI值： ?几种重要蛋白：

?镰刀贫血病：Glu→Val，第6位

?与烷化剂（碘乙酸）反应的氨基酸：Cys（半胱氨酸）

第四章 酶学

①酶活化中心组成：结合部位、催化部位

②计算：活力单位（IU、Kat）、比活力（IU/mg）、转化数/转化周期、米氏方程 ③各可逆抑制作用的动力学特点：Km、Vmax

※几个抑制作用：竞争抑制（丙二酸对琥珀酸脱氢酶）；有有机磷（与丝氨酸羟基共价不

可逆）；CO、CN（作用于Cytaa3）；不可逆抑制（重金属、有机砷、CN化物、硫化物、CO） ④酶促反应初速度与[E]、T有关

⑤以“三点结合”模型作用的酶：甘油激酶 ⑥酶的专一性

?专一水解葡萄糖形成的二酯键的酶：

?以O2为直接氢受体的氧化酶：VC氧化酶、细胞色素氧化酶 ⑦别构酶

?两独立功能部位：活性中心、变构中心

?动力学曲线：S型，其它为双曲线 ?具有效应：协同效应、变构效应

※典型代表—血红蛋白：协同效应、波尔效应、变构效应 ⑧酶分离纯化

?要求：纯化倍数高、回收率高 ※纯化倍数=比活力/纯化前总比活力 回收率=活力单位数/纯化前活力单位数 ?方法：同蛋白质

⑨竞争性抑制剂：增[S]可减弱抑制作用

⑩患尿黑酸症的病人是由于：缺少尿黑酸氧化酶（尿黑酸氧化酶遗传缺陷）

第五章 核酸

①反向互补配对：ACG-CGT（U）

②N-苷键：Ψ（C1‘-C5），嘌呤（N9-C1‘），嘧啶（N1-C1’） ③SnRNA：核仁不均一RNA，功能（促进转录、） ④核酸分离技术

⑵ 凝胶电泳：三效应、分子运动速度决定因素 见蛋白质 ?离子交换层析：阳离子交换层析，核苷酸脱下顺序：U→G→C→A 阴离子交换层析，核苷酸脱下顺序：C→A→U→G ⑶ 亲和层析：可用亲和层析法分离的核酸：mRNA（PolyA尾）

⑤DNA测序三法：加减法（Sanger、1975），化学断裂法，双脱氧终止法（Sanger、

1977、原理） ⑥不能形成两性离子的核苷酸是UMP：原因 ⑦cNMP

?最重要的cNMP：cAMP、cGMP ?cAMP：第二信使

?cAMP分子内有：环化的磷酸二酯键 cAMP与cGMP：生物作用并不是完全相反

第六章 分子生物学与基因工程

①基因组学

?启动子组成3部分：识别部位（-35、CG/CAAT），结合部位（-10、TATA），转录起始点 ?高度重复序列：卫星DNA、小卫星DNA、微卫星DNA ?原核生物基因重叠类型：

?基因家族按特点分三类：简单多基因家族、复杂多基因家族、发育调控的复杂多基因家

族 基因家族按组成分三类： ②DNA复制

?DNA复制方式：线性（眼型），环状【θ（大肠杆菌）、滚环（病毒质粒）、D型（线粒

体、叶绿体）】

?DNA复制需引物：转录不需引物

※原核DNA聚合酶功能：损伤修复、校正、合成DNA ③基因工程酶

?RNase:RNaseA(嘧啶3’→5’)、RNaseT1（G的3’→5’）、RNaseT2（A的3’→5’） ?DNA连接酶所需能量：原核ATP、真核NAD+

?转移水解DNA-RNA中的RNA的酶：RNaseH、逆转录酶（有RNaseH活性） ?牛脾磷酸二酯酶水解RNA所得产物：5’磷酸切开，产生3’单磷酸核苷 ?蛇毒磷酸二酯酶水解RNA所得产物：3’-OH切开，产生5’单磷酸核苷

?核酸合成酶：DDDP（依赖DNA的DNA聚合酶）、RDDP（依赖RNA的DNA聚合酶）、DDRP

（依赖DNA的RNA聚合酶） ?RNAPol2：RNAPolB，合成hnRNA，分布在核质中 ?RNA用强碱水解产生：2’ -核苷酸、3’-核苷酸混合物

?限制内切酶切割特点：4-8bp、6bp主要，成黏性、平齐末端，成回文序列，甲基化难切 ④tRNA结构

?含稀有碱基最多：D（二氢尿嘧啶）、ψ（假尿嘧啶）、I（次黄嘌呤） ?四环四臂五区：D臂、TψC臂、氨基酸臂（受体臂）、反密码子臂 ?二级：三叶草 ?三级：倒L ⑤基因表达

?DNA重组过程中DNA连接四方式：粘性末端连接、同聚物加尾法、加衔接物连接法、加

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